tipurile de hemoglobină de-a lungul vieții umane.
Introducere:
în acest articol voi trece pe scurt prin diferitele forme de hemoglobină prezente la un om; de la un embrion la un adult.
în primul rând să recapitulăm rolul și structura hemoglobinei.
rol:
rolul hemoglobinei este destul de similar cu cel al unui șofer de camion. Acest lucru se datorează faptului că hemoglobina încarcă oxigenul, transportă oxigenul și apoi descarcă în cele din urmă oxigenul.
procesul prin care hemoglobina încarcă oxigenul se numește asociere, iar acest lucru se întâmplă în regiuni cu concentrații mari de oxigen – plămânii. Aici oxigenul și hemoglobina se combină formând oxihemoglobină.
procesul prin care hemoglobina descarcă oxigenul se numește disociere și are loc în regiuni cu concentrații scăzute de oxigen – în țesuturi. Aici oxihemoglobina se împarte înapoi în oxigen și hemoglobină.
prin urmare, reacția reversibilă poate fi rezumată prin ecuația:
oxigen + hemoglobină oxihemoglobină
structură:
hemoglobina este o moleculă proteică mare pliată în jurul a patru atomi de fier și are o structură cuaternară. O structură cuaternară este locul în care două sau mai multe lanțuri polipeptidice se unesc datorită legăturilor chimice care ar putea fi legături ionice, covalente sau hidrogen.
în cazul hemoglobinei există patru lanțuri polipeptidice. Fiecare dintre aceste lanțuri polipeptidice conține o grupare haem care se poate lega de o moleculă de oxigen. Prin urmare, patru molecule de oxigen pot fi transportate de fiecare moleculă de hemoglobină. În fiecare globulă roșie există aproximativ 270 de milioane de molecule de hemoglobină și astfel fiecare globulă roșie poate transporta aproximativ 1080 de milioane de molecule de oxigen!
tipuri de hemoglobină:
există șapte tipuri de molecule de hemoglobină de-a lungul vieții unui om. Patru când ești embrion, unul odată ce te dezvolți într-un făt și apoi ca adult ai doi.
Hemoglobină Embrionară:
forma de hemoglobină cea mai frecventă și în cea mai mare proporție la un embrion este hemoglobina Gower I (x-2-x-2) cele patru lanțuri polipeptidice care compun acest tip de hemoglobină sunt două lanțuri zeta și două Epsilon.
celelalte trei forme de hemoglobină sunt prezente la niveluri mult mai scăzute și sunt:
- hemoglobina Gower II (int. 2 Int. 2) – compusă din două lanțuri alfa și două Epsilon.
- hemoglobina Portland I (inqut2 inqut2) – compusă din două Zeta și două polipeptide gamma.
- hemoglobina Portland II (inqut2 inqut2) – formată din două lanțuri polipeptidice zeta și două beta.
hemoglobina fetală:
odată ce un embrion se dezvoltă într-un făt și cele patru tipuri de molecule embrionare de hemoglobină dispar, acestea sunt înlocuite cu hemoglobina F (3440>
acest tip de hemoglobină este utilizat datorită faptului că are o afinitate mai mare pentru oxigen decât hemoglobina adultă. Prin urmare, fătul în creștere este capabil să ia oxigenul mamei sale, care se află în fluxul sanguin.
hemoglobină pentru adulți:
hemoglobina F rămâne în sângele copilului până la vârsta de aproximativ șase luni și apoi aproape toată este înlocuită cu hemoglobina adultă.
cele două tipuri de hemoglobină pentru adulți sunt:
- hemoglobina a (int. 2 Int. 2) – are doua lanturi alfa si doua lanturi beta
int.2514 > hemoglobina A2 (int. 2 Int. 2) – are doua polipeptide alfa si doua polipeptide delta.
a mai rămas o cantitate mică de hemoglobină F.
hemoglobina A este cea mai răspândită, deoarece reprezintă aproximativ 97% din formele de variante ale hemoglobinei adulte
:
ca și în cazul tuturor substanțelor biologice, pot apărea mutații și aceste mutații determină o modificare a genelor care codifică hemoglobina și astfel se formează forme variate de hemoglobină. Există câteva sute de forme variate de hemoglobină.
din fericire, cele mai multe forme variate de hemoglobină cauzează puține sau deloc probleme. Cu toate acestea, există câteva selecte care fac acest lucru; mai ales hemoglobina S.
hemoglobina s prezintă o ușoară modificare a codificării lanțului beta la hemoglobina adultă, ceea ce determină siclemie.