the Types of hemoglobina Throughout Human Life

the Types of hemoglobina Throughout Human Life.

introdução:

neste artigo, passarei brevemente pelas várias formas de hemoglobina presentes num ser humano, desde um embrião até um adulto.Primeiro vamos recapitular o papel e a estrutura da hemoglobina.

Role:

the role of hemoglobina is rather similar to a delivery truck driver. Isto é porque a hemoglobina carrega oxigénio, transporta oxigénio e, finalmente, descarrega oxigénio.

O processo pelo qual a hemoglobina carrega oxigênio é chamado de associar, e isso ocorre em regiões de altas concentrações de oxigênio – os pulmões. Aqui o oxigénio e a hemoglobina combinam-se formando oxi-hemoglobina.

o processo no qual a hemoglobina descarrega oxigénio é chamado dissociante, e ocorre em regiões de baixas concentrações de oxigénio – nos tecidos. Aqui a oxi-hemoglobina divide-se em oxigénio e hemoglobina.

Portanto, a reação reversível, pode ser resumida pela equação:

Oxigênio + Hemoglobina ⇌ Oxyhaemoglobin

Estrutura:

a Hemoglobina é uma grande molécula de proteína dobrada em torno de quatro átomos de ferro e tem uma estrutura quaternária. Uma estrutura quaternária é onde duas ou mais cadeias polipeptídicas se unem devido a ligações químicas que podem ser ligações iônicas, covalentes ou hidrogênio.

no caso da hemoglobina existem quatro cadeias polipeptídicas. Cada uma destas cadeias polipeptídicas contém um grupo haem que é capaz de se ligar a uma molécula de oxigénio. Portanto, quatro moléculas de oxigênio podem ser transportadas por cada molécula de hemoglobina. Em todos os glóbulos vermelhos há aproximadamente 270 milhões de moléculas de hemoglobina e assim cada glóbulos vermelhos pode carregar cerca de 1080 milhões de moléculas de oxigénio!

tipos de hemoglobina:

existem sete tipos de moléculas de hemoglobina ao longo da vida de um ser humano. Quatro quando se é um embrião, um quando se desenvolve num feto e depois, como adulto, tem-se dois.

Hemoglobina Embrionária:

A forma de hemoglobina mais comum e em maior proporção em um embrião é a Hemoglobina Gower I (ζ2ε2) quatro polipeptídeo cadeias que compõem este tipo de hemoglobina são dois zeta e dois epsilon cadeias.

outras três formas de hemoglobina estão presentes em níveis muito mais baixos e são:

  • a Hemoglobina Gower II (α2ε2) – Composto de duas alfa e duas epsilon cadeias.
  • hemoglobina Portland I (ζ2γ2) – composta por dois zeta e dois polipéptidos gama.
  • hemoglobina Portland II (ζ2β2) – feita de duas cadeias zeta e de dois polipéptidos beta.

Hemoglobina Fetal:

uma Vez que um embrião se desenvolve em um feto e os quatro tipos de hemoglobina embrionária moléculas de desaparecer, eles são substituídos por Hemoglobina F (α2γ2)

Este tipo de hemoglobina é usado devido a ele ter uma maior afinidade para o oxigénio do que a hemoglobina do adulto. Portanto, o feto em crescimento é capaz de tomar o oxigênio de sua mãe que está em sua corrente sanguínea.

hemoglobina adulta:

a hemoglobina f permanece no sangue da criança até ter cerca de seis meses de idade e, em seguida, quase toda a hemoglobina é substituída por hemoglobina adulta.

Os dois tipos de adultos de Hemoglobina são:

  • a Hemoglobina A (α2β2) – Tem duas cadeias alfa e duas cadeias beta
  • Hemoglobina A2 (α2δ2) – Tem dois polipeptídeos alfa e duas delta polipeptídeos.

há também uma pequena quantidade de hemoglobina f restante.

a hemoglobina A é a mais prevalente, uma vez que representa cerca de 97% da hemoglobina adulta

formas variantes:

como acontece com todas as substâncias biológicas podem ocorrer mutações e estas mutações causam uma mudança nos genes que codificam para a hemoglobina e assim formas variantes de hemoglobina são formados. Existem várias centenas de formas variantes de hemoglobina.

felizmente, a maioria das formas variantes de hemoglobina causam pouco ou nenhum problema. No entanto, existem alguns poucos que o fazem; mais notavelmente a hemoglobina S.

a hemoglobina S apresenta uma ligeira alteração no código da cadeia beta na hemoglobina adulta, o que provoca anemia falciforme.

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