oppimistulokset
- tunnista proteiinien osatekijät
proteiinit ovat yksi runsaimmista eliöstön orgaanisista molekyyleistä ja niillä on kaikista makromolekyyleistä monipuolisin tehtäväalue. Proteiinit voivat olla rakenteellisia, sääteleviä, supistumiskykyisiä tai suojaavia; ne voivat toimia kuljetuksessa, varastoinnissa tai kalvoissa; tai ne voivat olla toksiineja tai entsyymejä. Jokainen elävän järjestelmän solu voi sisältää tuhansia erilaisia proteiineja, joilla kullakin on ainutlaatuinen tehtävä. Niiden rakenteet, kuten niiden toiminnot, vaihtelevat suuresti. Ne ovat kuitenkin kaikki aminohappojen polymeerejä, jotka on järjestetty lineaariseen sekvenssiin.
proteiinit ovat muodoltaan ja molekyylipainoltaan erilaisia; jotkin proteiinit ovat pallomaisia, kun taas toiset ovat kuitumaisia. Esimerkiksi hemoglobiini on pallomainen proteiini, mutta ihossamme oleva kollageeni on kuituproteiini. Proteiinin muoto on kriittinen sen toiminnalle. Lämpötilan, pH: n ja kemikaalialtistuksen muutokset voivat johtaa pysyviin muutoksiin proteiinin muodossa, mikä johtaa toiminnan menetykseen tai denaturaatioon (käsitellään tarkemmin myöhemmin). Kaikki proteiinit koostuvat samoista 20 erilaisesta aminohaposta.
aminohapot ovat monomeerejä, jotka muodostavat proteiineja. Jokaisella aminohapolla on sama perusrakenne, joka koostuu aminoryhmään (–NH2) sitoutuneesta keskeisestä hiiliatomista, karboksyyliryhmästä (–COOH) ja vetyatomista. Jokaisella aminohapolla on myös toinen muuttuva atomi tai atomiryhmä sitoutuneena keskeiseen hiiliatomiin, joka tunnetaan R-ryhmänä. R-ryhmä on 20 aminohapon ainoa rakenteellinen ero; muuten aminohapot ovat identtisiä.
Kuva 1. Aminohapot koostuvat aminoryhmään (–NH2) sitoutuneesta keskeisestä hiilestä, karboksyyliryhmästä (–COOH) ja vetyatomista. Keskeinen hiilen neljäs sidos vaihtelee eri aminohappojen välillä, mikä näkyy näissä esimerkeissä alaniinista, valiinista, lysiinistä ja asparagiinihaposta.
R-ryhmän kemiallinen luonne määrittää sen proteiinissa olevan aminohapon kemiallisen luonteen (eli onko se hapan, emäksinen, polaarinen vai ei-polaarinen).
aminohappojen järjestys ja lukumäärä määräävät lopulta proteiinin muodon, koon ja toiminnan. Kukin aminohappo on kiinnittynyt toiseen aminohappoon kovalenttisella sidoksella eli peptidisidoksella, joka muodostuu dehydraatioreaktiolla. Yhden aminohapon karboksyyliryhmä ja toisen aminohapon aminoryhmä yhdistyvät, jolloin vapautuu vesimolekyyli. Syntyvä sidos on peptidisidos.
tällaisen sidoksen muodostamia tuotteita kutsutaan polypeptideiksi. Vaikka termejä polypeptidi ja proteiini käytetään joskus keskenään, polypeptidi on teknisesti aminohappojen polymeeri, kun taas termiä proteiini käytetään polypeptidistä tai polypeptideistä, jotka ovat yhdistyneet toisiinsa, joilla on erillinen muoto ja ainutlaatuinen tehtävä.
sytokromi C: n evolutiivinen merkitys
sytokromi C on tärkeä osa elektroninsiirtoketjua, osa soluhengitystä, ja se esiintyy normaalisti solun organellissa, mitokondriossa. Tällä proteiinilla on Hemi-proteesiryhmä, ja hemin keskusioni vuoroin pelkistyy ja hapettuu elektroninsiirron aikana. Koska tämän välttämättömän proteiinin rooli soluenergian tuottamisessa on ratkaiseva, se on muuttunut hyvin vähän miljoonien vuosien aikana. Proteiinin sekvensointi on osoittanut, että sytokromi — c: n aminohapposekvenssihomologiaa eli samankaltaisuutta eri lajien välillä on huomattavan paljon-toisin sanoen evolutiivista sukulaisuussuhdetta voidaan arvioida mittaamalla eri lajien DNA-tai proteiinisekvenssien yhtäläisyyksiä tai eroja.
tutkijat ovat selvittäneet, että ihmisen sytokromi c sisältää 104 aminohappoa. Jokaiselle eri eliöistä peräisin olevalle sytokromi C-molekyylille, joka on jaksotettu tähän mennessä, 37 näistä aminohapoista esiintyy samassa asennossa kaikissa sytokromi c: n näytteissä. tämä viittaa siihen, että on saattanut olla yhteinen esi-isä. Ihmisen ja simpanssin proteiinisekvenssejä verrattaessa ei havaittu sekvenssieroja. Kun ihmisen ja reesusapinan sekvenssejä verrattiin, havaittu yksittäinen ero oli yhdessä aminohapossa. Toisessa vertailussa ihmisen ja hiivan sekvensointi näyttää eroa 44. sijalle.
Kokeile.
Osallistu!
paranna tätä sivua lisää