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- Identificare le componenti di proteine
le Proteine sono uno dei più abbondanti molecole organiche nei sistemi viventi e hanno una vasta gamma di funzioni di tutte le macromolecole. Le proteine possono essere strutturali, regolatorie, contrattili o protettive; possono servire nel trasporto, nello stoccaggio o nelle membrane; o possono essere tossine o enzimi. Ogni cellula di un sistema vivente può contenere migliaia di proteine diverse, ognuna con una funzione unica. Le loro strutture, come le loro funzioni, variano notevolmente. Sono tutti, tuttavia, polimeri di amminoacidi, disposti in una sequenza lineare.
Le proteine hanno forme e pesi molecolari diversi; alcune proteine sono di forma globulare mentre altre sono di natura fibrosa. Ad esempio, l’emoglobina è una proteina globulare, ma il collagene, che si trova nella nostra pelle, è una proteina fibrosa. La forma proteica è fondamentale per la sua funzione. Cambiamenti di temperatura, pH e esposizione a sostanze chimiche possono portare a cambiamenti permanenti nella forma della proteina, portando a una perdita di funzione o denaturazione (da discutere più dettagliatamente in seguito). Tutte le proteine sono costituite da diverse disposizioni degli stessi 20 tipi di amminoacidi.
Gli amminoacidi sono i monomeri che compongono le proteine. Ogni amminoacido ha la stessa struttura fondamentale, che consiste in un atomo di carbonio centrale legato a un gruppo amminico (–NH2), un gruppo carbossilico (- COOH) e un atomo di idrogeno. Ogni amminoacido ha anche un altro atomo variabile o gruppo di atomi legati all’atomo di carbonio centrale noto come gruppo R. Il gruppo R è l’unica differenza nella struttura tra i 20 aminoacidi; altrimenti, gli amminoacidi sono identici.
Figura 1. Gli amminoacidi sono costituiti da un carbonio centrale legato a un gruppo amminico (–NH2), un gruppo carbossilico (- COOH) e un atomo di idrogeno. Il quarto legame del carbonio centrale varia tra i diversi amminoacidi, come visto in questi esempi di alanina, valina, lisina e acido aspartico.
La natura chimica del gruppo R determina la natura chimica dell’amminoacido all’interno della sua proteina (cioè, se è acida, basica, polare o non polare).
La sequenza e il numero di amminoacidi determinano in ultima analisi la forma, la dimensione e la funzione di una proteina. Ogni amminoacido è attaccato ad un altro amminoacido da un legame covalente, noto come legame peptidico, che è formato da una reazione di disidratazione. Il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un secondo amminoacido si combinano, rilasciando una molecola d’acqua. Il legame risultante è il legame peptidico.
I prodotti formati da tale legame sono chiamati polipeptidi. Mentre i termini polipeptide e proteina sono talvolta usati in modo intercambiabile, un polipeptide è tecnicamente un polimero di aminoacidi, mentre il termine proteina è usato per un polipeptide o polipeptidi che si sono combinati insieme, hanno una forma distinta e hanno una funzione unica.
Il significato evolutivo del citocromo c
Il citocromo c è un componente importante della catena di trasporto degli elettroni, una parte della respirazione cellulare, e si trova normalmente nell’organello cellulare, il mitocondrio. Questa proteina ha un gruppo protesico eme e lo ion centrale dell’eme viene alternativamente ridotto e ossidato durante il trasferimento di elettroni. Poiché il ruolo di questa proteina essenziale nella produzione di energia cellulare è cruciale, è cambiato molto poco in milioni di anni. Il sequenziamento delle proteine ha dimostrato che esiste una notevole quantità di omologia della sequenza aminoacidica del citocromo c, o somiglianza, tra diverse specie — in altre parole, la parentela evolutiva può essere valutata misurando le somiglianze o le differenze tra le sequenze di DNA o proteine di varie specie.
Gli scienziati hanno determinato che il citocromo c umano contiene 104 aminoacidi. Per ogni molecola del citocromo c di organismi diversi che è stata sequenziata fino ad oggi, 37 di questi amminoacidi appaiono nella stessa posizione in tutti i campioni di citocromo c. Ciò indica che potrebbe esserci stato un antenato comune. Confrontando le sequenze di proteine umane e scimpanzé, non è stata trovata alcuna differenza di sequenza. Quando sono state confrontate sequenze di scimmie umane e rhesus, la singola differenza trovata era in un amminoacido. In un altro confronto, umano al sequenziamento del lievito mostra una differenza nella posizione 44.
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