단백질은 살아있는 시스템에서 가장 풍부한 유기 분자 중 하나이며 모든 거대 분자의 가장 다양한 기능을 가지고 있습니다. 단백질 구조,규제,수축,또는 보호;될 수 있습니다 그들은 수송,저장,또는 막;에서 봉사할 수 있습니다 또는 그들은 독 소 또는 효소 수 있습니다. 살아있는 시스템의 각 세포는 각각 고유 한 기능을 가진 수천 개의 다른 단백질을 포함 할 수 있습니다. 그들의 구조는 기능과 마찬가지로 크게 다릅니다. 그러나 그들은 모두 선형 순서로 배열 된 아미노산 중합체입니다.
단백질은 다른 모양 및 분자 무게;일부 단백질은 구형에서 모양 반면 다른 자연 섬유. 예를 들어,헤모글로빈은 구형 단백질이지만 피부에서 발견되는 콜라겐은 섬유질 단백질입니다. 단백질 모양은 그것의 기능에 긴요하다. 온도,산도 및 화학 물질에 대한 노출의 변화는 단백질 형태의 영구적 인 변화로 이어질 수 있으며,기능 또는 변성의 손실을 초래할 수 있습니다(나중에 더 자세히 논의 할 예정). 모든 단백질은 아미노산의 동일한 20 의 종류의 다른 배열로 위로 만든다.
아미노산은 단백질을 구성하는 단량체입니다. 각 아미노산은 동일한 기본 구조를 가지고 있으며,이는 아미노기에 결합 된 중심 탄소 원자(––-),카르복실기(—)및 수소 원자로 구성됩니다. 모든 아미노산은 또한 다음과 같이 알려진 중심 탄소 원자에 결합 된 또 다른 가변 원자 또는 원자 그룹을 가지고 있습니다. 아르 자형 그룹은 20 개의 아미노산 사이의 유일한 구조 차이이며,그렇지 않으면 아미노산이 동일합니다.
의 구조에서만 변화한다. 아미노산은 아미노기에 결합 된 중심 탄소로 구성됩니다. 중앙 탄소의 네 번째 결합은 알라닌,발린,라이신 및 아스파르트 산의 이러한 예에서 볼 수 있듯이 다른 아미노산에 따라 다릅니다.
아르 자형 그룹의 화학적 성질은 단백질 내의 아미노산의 화학적 성질(즉,산성,염기성,극성 또는 비극성인지 여부)을 결정합니다.
아미노산의 서열과 수는 궁극적으로 단백질의 모양,크기 및 기능을 결정합니다. 각 아미노산은 탈수 반응에 의해 형성되는 펩타이드 결합으로 알려진 공유 결합에 의해 다른 아미노산에 부착됩니다. 하나의 아미노산의 카르복실기 그룹과 두 번째 아미노산의 아미노기가 결합하여 물 분자를 방출합니다. 결과 결합은 펩타이드 결합입니다.
이러한 결합에 의해 형성된 생성물을 폴리펩티드라고 부른다. 용어 폴리펩티드 및 단백질 때때로 상호 교환 적으로 사용되는 동안,폴리펩티드는 기술적으로 아미노산의 중합체 인 반면,용어 단백질은 함께 결합되고,뚜렷한 형상을 가지며,독특한 기능을 갖는 폴리펩티드 또는 폴리펩티드에 사용된다.
시토크롬 씨의 진화 적 중요성
시토크롬 씨 세포 호흡의 일부인 전자 수송 사슬의 중요한 구성 요소이며 일반적으로 세포 소기관 인 미토콘드리아에서 발견됩니다. 이 단백질은 헴 보철 그룹을 가지고 있으며,헴의 중심 이온은 전자 전달 중에 교대로 환원되고 산화됩니다. 세포질 에너지를 일으키기에 있는 이 근본적인 단백질의 역할이 결정적이기 때문에,년의 수백만에 조금 변화했습니다. 단백질 시퀀싱은 다른 종들 사이에서 상당한 양의 시토크롬 아미노산 서열 상 동성,또는 유사성이 있음을 보여 주었다-즉,진화 적 친족 관계는 다양한 종의 유전자 또는 단백질 서열 간의 유사성 또는 차이를 측정함으로써 평가 될 수있다.
과학자들은 인간의 시토크롬이 104 개의 아미노산을 함유하고 있다고 판단했다. 이것은 공통 조상이 있었을 수 있음을 나타냅니다. 인간과 침팬지 단백질 서열을 비교했을 때,서열 차이는 발견되지 않았다. 인간과 히말라야 원숭이 서열을 비교했을 때,발견 된 단일 차이는 하나의 아미노산에 있었다. 다른 비교에서 효 모 시퀀싱 인간 44 위치에 차이 보여줍니다.
그것을 시도
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