esiinnyin keskiviikkona lyhyesti HuffPostLive-sivustolla puhuakseni Kurusta, hullun lehmän taudin ihmismuodosta ” joka tarttuu syömällä infektoitunutta hermokudosta. Se oli osa broadcast mukana näyttelijät we Are What we Are, uusi elokuva perheen kannibaaleja, joista yksi menehtyy sairaus.
Kuru ja muut ihmisen hullun lehmän taudin muodot ovat äärimmäisen harvinaisia hermorappeumasairauksia, mutta ne nousevat silloin tällöin otsikoihin, kun uusia tapauksia löytyy. Tuorein tapaus raportoitiin aiemmin tässä kuussa-New Hampshireläisestä miehestä, joka sairastui Creutzfeldt-Jakobin taudin (vCJD) muunnokseen saastuneiden neurokirurgisten instrumenttien välityksellä. Sama tauti vaati 1990-luvun lopulla hengen 156 brittiläiseltä, jotka kaikki olivat syöneet saastunutta naudanlihaa. Tämän seurauksena Euroopan komissio määräsi brittiläisen naudanlihan maailmanlaajuiseen tuontikieltoon, ja Yhdistyneen kuningaskunnan hallitus määräsi satojatuhansia lehmiä teurastettavaksi taudin hillitsemiseksi.
sen jälkeen tartunnan saaneen naudanlihan nauttimisesta ei ole tullut ilmi yhtään tapausta. Tutkimukset kuitenkin viittaavat siihen, että kurun, vCJD: n ja muiden niihin liittyvien sairauksien itämisaika voi olla vähintään useita vuosikymmeniä ja ehkä jopa 50 vuotta. Jotkut tutkijat väittävät siksi, että monet enemmän ihmisiä on saattanut altistua tartunnan naudanlihaa Yhdistyneessä kuningaskunnassa 90-luvulla, ja että siellä voi olla uhkaava epidemia vCJD.
Lue kaikki Kurusta, kannibalismista ja vCJD: stä tästä artikkelista, jonka kirjoitin jo vuonna 2008…
kannibalismi ja ravisteleva kuolema: taudin uusi muoto ja mahdollinen epidemia
yllä olevassa filmiklipissä näkyy useita kuru-nimisen taudin uhreja. He kuuluvat – tai pikemminkin olivat-South Fore-heimoon, joka on noin 8 000 asukkaan heimo, joka asuu Papua-Uuden-Guinean itäisen Ylämaan provinssin Okapan alaheimossa. 1950-ja 60-luvuilla kuru-epidemia pyyhkäisi läpi South Foren ja vaati yli 1 000 heimon jäsenen hengen. Myöhemmin selvisi, että tauti levisi heimon harjoittaman rituaalisen ruumiskannibalismin kautta.
sana kuru tarkoittaa Etukielessä ”ravistelevaa kuolemaa” ja kuvaa sairauden tyypillisiä oireita. Koska se vaikuttaa pääasiassa pikkuaivot, osa aivojen mukana koordinointi liikkeen, ensimmäinen oireita ilmenee tartunnan saaneiden tauti olisi tyypillisesti epävakaa kävely ja vapina. Taudin edetessä uhrit eivät pysty seisomaan tai syömään, ja lopulta kuolevat 6-12 kuukauden kuluttua oireiden ilmaantumisesta.
Kuru kuuluu etenevien hermorappeumasairauksien luokkaan, jota kutsutaan tarttuviksi spongiformisiksi enkefalopatioiksi (Tse), johon kuuluvat myös Creutzfeldt-Jakobin taudin muunnokset (vCJD) ja naudan spongiforminen enkefalopatia (BSE, yleisemmin hullun lehmän tauti). Tse: t ovat kuolemaan johtavia ja tarttuvia; ihmisillä ne ovat suhteellisen harvinaisia ja voivat syntyä satunnaisesti, infektion tai geneettisten mutaatioiden seurauksena. Ne ovat sikäli epätavallisia, että tauteja välittävän taudinaiheuttajan uskotaan olevan väärin sidottua proteiinia. (Tästä syystä Tse: itä kutsutaan myös prionitaudeiksi, ”prioni” on lyhentynyt muoto termistä ”proteinaceous infectious particle”).
BSE esiintyi ensimmäisen kerran Isossa-Britanniassa vuonna 1986. Vuosikymmen myöhemmin saastunutta naudanlihaa syöneestä Wiltshireläisestä nuoresta miehestä tuli ensimmäinen vCJD: n uhri. Terveysviranomaiset ymmärsivät, että tauti oli leviämässä karjan keskuudessa, koska niille oli tapana syöttää teurasjätteitä. He varoittivat, että kymmenettuhannet ihmiset voivat olla vaarassa, ja myöhemmin yli 200 000 karjaa teurastettiin tämän estämiseksi, mikä aiheuttaa Ison-Britannian taloudelle valtavia kustannuksia.
tähän mennessä vCJD: hen on kuitenkin kuollut vain 156 ihmistä Isossa-Britanniassa ja paljon pienempi määrä muissa maissa. Kuitenkin 2 vuotta sitten julkaistu pitkittäistutkimus Fore-ihmisistä viittaa siihen, että kurun ja siihen liittyvien sairauksien itämisaika voi olla jopa 50 vuotta, mikä johtaa joidenkin tutkijoiden mukaan siihen, että meillä saattaa vielä olla edessämme vCJD-epidemia. Viime kuussa neurologit kertoivat aiemmin tunnistamattomasta prionitaudista, joka on tappanut Yhdysvalloissa 10 ihmistä ja tartuttanut 6 muuta.
Prionihypoteesin esitti Stanley Prusiner vuonna 1982. Sen mukaan Tse: t välittyvät prioniproteiinin poikkeuksellisen Taitetun muodon välityksellä. Tämän proteiinin normaali muoto on läsnä kaikissa soluissa, mutta sen toiminta on edelleen tuntematon. Poikkeava prioniproteiini on liukenematon ja altis kerääntymään möhkäleiksi, jotka antavat aivokudokselle tyypillisen sienimäisen ulkonäön (spongiforminen enkefalopatia tarkoittaa ”sienimäistä aivosairautta”). Möhkäleet aiheuttavat ravistelua ja epänormaalia kävelyä, koska ne tekevät pikkuaivosoluista kykenemättömiä hoitamaan hermostollisia impulsseja.
nyt tiedetään, että poikkeavasti taittuneen prioniproteiinin möhkäleet voivat hajota pienemmiksi fragmenteiksi. Jos siis infektoitunutta kudosta kulutetaan, nämä fragmentit toimivat ”siemeninä”, jotka aiheuttavat sen, että isäntäsolujen normaali proteiini omaksuu epänormaalin rakenteen ja alkaa kerääntyä, niin sanotussa nukleaatio-polymerointireaktiossa. Kuvassa on esitetty prioniproteiinien molempien muotojen ehdotetut rakenteet. Prioniproteiinin epänormaalissa, patogeenisessä muodossa on suurempi osuus beetalaskeumiksi kutsuttuja rakenteita ja pienempi osuus alfa-kierteitä kuin normaalissa solumuodossa. Proteiinin normaalin muodon arvellaan muuttuvan epänormaaliksi sarjan pistemutaatioiden avulla. Viimeaikaiset todisteet viittaavat siihen, että poikkeava prioniproteiini ei itsessään ole myrkyllisiä hermosoluja, vaan sen leviäminen synnyttää myrkyllisen sivutuotteen.
hiivakokeet ovat yhdistäneet lämpösokkiproteiinit prioninsiementen leviämiseen. Lämpöshokkiproteiinit ovat suuri molekyyliperhe, jota esiintyy kaikissa soluissa ja kaikissa eliöissä. Niiden pitoisuudet kasvavat kohonneiden lämpötilojen seurauksena, mutta ne toimivat myös ”esiliinoina”, jotka auttavat vasta syntetisoituja proteiineja omaksumaan oikean kolmiulotteisen rakenteensa ja estävät niitä paakkuuntumasta yhteen. Näin ollen lämpöshokkiproteiinit osallistuvat myös epänormaalisti taitettujen prioniproteiinien möhkäleiden purkamiseen. Hiivasoluissa, joissa mutaatio muodostaa spesifisen lämpöshokkiproteiinin, prioniproteiinin möhkäleet eivät pirstaloidu, eivätkä näin ollen siirry eteenpäin solunjakautumisen aikana.
Kurun puhjettua keulakuvien keskuudessa 1950-luvulla kulttuuriantropologit totesivat nopeasti, että tauti tarttui ruumishuoneen kannibalismin harjoittamisen kautta. Kun yksilö kuoli, ruumiin paloittelusta vastasivat naispuoliset sukulaiset. Ne poistaisivat aivot, kädet ja jalat, riisuisivat lihaksen raajoista ja avaisivat rintakehän ja vatsan sisäelinten poistamiseksi. Kuruun kuolleita pidettiin erittäin tärkeinä ravinnonlähteinä, koska niissä oli sianlihaa muistuttavia rasvakerroksia. Rituaaliin osallistuivat etupäässä Fore-naiset. Usein he syöttivät aivopaloja pienille lapsille ja iäkkäille sukulaisille. Heimon keskuudessa tartunnan saivat siis useimmiten naiset, lapset ja vanhukset.
vaikka Australian viranomaiset kielsivät Fore: n kannibalismin 1950-luvun lopulla, Kuru-tapauksia ilmaantui heimon jäsenten keskuuteen. Tämä sai UCL: n neurodegeneratiivisten sairauksien osaston johtajan John Collingen matkustamaan Papua-Uuteen-Guineaan tutkimaan asiaa. Vuosina 1996-2004 Collinge ryhmineen keräsi tietoa Fore-heimolaisten ja-naisten elämänhistoriasta, ja sinä aikana he tunnistivat 11 uutta Kuru-tapausta. Collinge kirjoitti The Lancet-lehdessä, että ”arvioitu itämisaika oli 34-41 vuotta… ihmisen prionitartunnan itämisaika voi ylittää 50 vuotta”, ja toisti myöhemmin vCJD-epidemian mahdollisuuden:
emme saa unohtaa, että lähes jokainen ihminen Yhdistyneessä kuningaskunnassa altistui CJD: n varianttia aiheuttavalle aineelle. Se meni läpi koko ruokaketjun, ei vain hampurilaisissa, vaan lihatuotteista valmistettuja gelatiineja sisältävissä kakuissa. Kosmetiikassakin oli silloin naudanlihasta valmistettuja kemikaaleja.
on kuitenkin mahdollista, että jotkut Fore-heimon jäsenet jatkoivat kannibalismin harjoittamista sen julistamisen jälkeen laittomaksi. Tämä voisi selittää Collingen tutkimuksen aikana esiin tulleet tapaukset, mutta ei välttämättä sulje pois kurun pitkää itämisaikaa. Olisi kuitenkin hyvin vaikea määritellä, kuinka tehokkaasti australialaiset panivat täytäntöön kannibalismin vastaisen lain. On järkevää jatkaa prionitautien tutkimusta, koska on mahdollista, että edessä on vCJD-epidemia. (Vuonna 2007 julkaistu, myös Collingen johtama tutkimus osoitti, että prionitaudin oireet ja patologia ovat palautuvia.)
Fore-heimon aikana Collinge kollegoineen keräsi DNA-näytteitä 10: stä ilmi tulleesta kurun 11 uudesta tapauksesta. Näytteiden analysointi osoitti, että kaikki 10 yksilöä olivat homotsygootteja (ts. oli kaksi identtistä kopiota) yhdestä tietystä alleelista eli prionigeenin versiosta, mikä saattoi altistaa ne infektiolle. Vastaavasti vCJD: N 156 brittiläistä uhria voivat Collingen mukaan ”edustaa erillistä geneettistä alapopulaatiota, jolla on epätavallisen lyhyet BSE: n itämisajat.”
Yhdysvaltalaislääkärit raportoivat äskettäin todetusta prionitaudista, joka on nimetty proteaasiherkäksi prionopatiaksi (PSPr) Annals of Neurology-lehdessä. 11 tapauksessa taudin keskimääräinen alkamisikä oli 62 vuotta, ja sen kesto oireiden ilmaantumisesta kuolinaikaan vaihteli 10 kuukaudesta 5 vuoteen. Toisin kuin useimmissa ihmisen prionitaudeissa, motorisen toiminnan heikkenemiseen oli liittynyt kognitiivista heikkenemistä, ja jälkitaudeissa näkyi omaleimainen neuropatologia.
pääkirjoittaja Pierluigi Gambetti, Ohiossa sijaitsevan kansallisen Prionitaudin patologian seurantakeskuksen johtaja, uskoo, että tauti on todennäköisesti ”ollut olemassa useita vuosia, huomaamatta.”PSPr eroaa muista prionitaudeista monella tavalla. Tauti on saanut nimensä siitä, että uhreista eristetty prioniproteiini, toisin kuin muista prionitaudeista eristetty, oli altis proteaaseiksi kutsuttujen entsyymien hajoamiselle. Poikkeavaa prioniproteiinia havaittiin myös 16 kertaa pienemmillä pitoisuuksilla kuin muissa prionitaudeissa.
Gambetti väittää, että tauti johtuu todennäköisesti geneettisistä eikä ympäristötekijöistä, eikä syytä huoleen ole. Merkittävää on, että yhdelläkään kymmenestä uhrista ei ollut mutaatioita prionigeenissä, mutta useilla heistä oli lähisukulaisia, joilla oli diagnosoitu dementia. Vaikuttaakin siltä, että prionigeenin ulkopuolinen mutaatio tai mutaatiot voivat tuottaa prionimaista patologiaa. Näin on esimerkiksi Alzheimerin taudissa, jossa amyloidista esiasteproteiinia koodaavan geenin ulkopuolella on mutaatioita. Uuden tutkimuksen pitäisi johtaa prionitautien genetiikan parempaan ymmärtämiseen, ja Gambetti tekeekin nyt hiirillä kokeita selvittääkseen, miten Uusi tauti tarttuu.
- Jaa Facebookissa
- Jaa Twitterissä
- Jaa sähköpostilla
- Jaa LinkedInissä
- Jaa Pinterestissä
- jaa WhatsAppissa
- Jaa Messengerissä