専攻のための生物学I

原核生物は膜で囲まれた核を持たない。 したがって、転写、翻訳、およびmRNA分解のプロセスはすべて同時に発生する可能性があります。 細菌タンパク質の細胞内レベルは、同じDNA鋳型上で同時に起こる複数の転写および翻訳イベントによって迅速に増幅することができる。 原核生物の転写は、多くの場合、複数の遺伝子をカバーし、複数のタンパク質を指定するポリシストロニックmrnaを生成します。

ここでの議論では、よく研究されている細菌種である大腸菌でこのプロセスを記述することによって転写を例証します。 大腸菌の転写と古細菌の転写の間にはいくつかの違いがあるが、大腸菌の転写の理解は事実上すべての細菌種に適用することができる。

原核生物RNAポリメラーゼ

原核生物は同じRNAポリメラーゼを使用してすべての遺伝子を転写します。 Eでは、 ポリメラーゼは五つのポリペプチドサブユニットから構成されており、そのうちの二つは同一である。 Α、α、β、およびβ’と表記されるこれらのサブユニットの四つは、ポリメラーゼコア酵素を含む。 これらのサブユニットは、遺伝子が転写されるたびに組み立て、転写が完了すると分解します。 各サブユニットにはユニークな役割があり、二つのαサブユニットはDNA上のポリメラーゼを組み立てるために必要であり、βサブユニットは新生”最近生まれた”mRNA分子の一部となるリボヌクレオシド三リン酸に結合し、β’はDNAテンプレート鎖に結合する。 第五のサブユニット、γは、転写開始にのみ関与しています。 これは、ポリメラーゼが適切な開始部位からｍＲＮＡを合成し始めるような転写特異性を付与する。 Γがなければ、コア酵素はランダムな部位から転写され、タンパク質を特定するmRNA分子を生成する。 5つのサブユニットすべてで構成されるポリメラーゼは、ホロ酵素と呼ばれます（ホロ酵素は酵素とその補酵素からなる生化学的に活性な化合物です）。

原核生物プロモーター

図1. 原核生物RNAポリメラーゼのγサブユニットは、転写開始視力の上流のプロモーター領域に見られるコンセンサス配列を認識する。 転写が開始された後、γサブユニットはポリメラーゼから解離する。

プロモーターは、転写機構が結合して転写を開始するDNA配列である。 ほとんどの場合、プロモーターは、それらが調節する遺伝子の上流に存在する。 プロモーターの特定の配列は、対応する遺伝子が常に転写されるか、一部の時間、またはまれに転写されるかを決定するため、非常に重要である。 プロモーターは原核生物のゲノム間で異なるが、いくつかの要素が保存されている。 開始部位の上流の-10および-35領域には、すべてのプロモーターおよび様々な細菌種にわたって類似している2つのプロモーターコンセンサス配列、または領域が存在する(図1)。

-10領域と呼ばれる-10コンセンサス配列はTATAATである。 -35配列TTGACAは、γによって認識され、結合される。 この相互作用が行われると、コア酵素のサブユニットは部位に結合する。 A-Tリッチ-10領域は、DNAテンプレートの巻き戻しを容易にし、いくつかのホスホジエステル結合が作られている。 転写開始段階は、約10ヌクレオチドのポリマーであるabortive転写産物の産生で終わり、それが作られ、放出される。

原核生物における伸長と終結

転写伸長段階は、ポリメラーゼからのγサブユニットの放出から始まる。 Γの解離は、コア酵素がDNAテンプレートに沿って進行することを可能にし、毎秒約40ヌクレオチドの速度で5’から3’方向にmRNAを合成する。 伸長が進むにつれて、DNAはコア酵素の前で連続的に巻き戻され、その後ろで巻き戻されます（図2）。 ＤＮＡとＲＮＡとの間の塩基対形成は、ｍＲＮＡ合成成分の安定性を維持するのに十分に安定ではない。 その代わりに、ＲＮＡポリメラーゼは、伸長が時期尚早に中断されないことを確実にするために、ＤＮＡ鋳型と新生ＲＮＡ鎖との間の安定なリンカーとして作用する。

図2. クリックすると拡大画像が表示されます。 伸長の間、原核生物RNAポリメラーゼはDNAテンプレートに沿って追跡し、5’から3’方向にmRNAを合成し、DNAが読み取られるにつれて巻き戻しおよび巻き戻す。

原核生物の終結シグナル

遺伝子が転写されると、原核生物ポリメラーゼはDNAテンプレートから解離し、新たに作られたmRNAを遊離するように指示される必要がある。 転写される遺伝子に応じて、2種類の終結シグナルが存在する。 一つはタンパク質ベースであり、もう一つはRNAベースである。 Rho依存的な終結は、成長するmRNA鎖上のポリメラーゼの後ろに沿って追跡するrhoタンパク質によって制御される。 遺伝子の終わりの近くで、ポリメラーゼはDNAの型板のGのヌクレオチドの操業に遭遇し、停止します。 その結果、rhoタンパク質はポリメラーゼと衝突する。 Ｒｈｏとの相互作用は転写バブルからｍｒｎａを放出する。

Rho非依存的な終結は、DNA鋳型鎖中の特定の配列によって制御される。 ポリメラーゼが転写される遺伝子の終わりに近づくと、C–Gヌクレオチドが豊富な領域に遭遇する。 MRNAはそれ自体に折り返され、相補的なC–Gヌクレオチドは一緒に結合する。 その結果、ポリメラーゼはA–Tヌクレオチドが豊富な領域を転写し始めるとすぐに失速させる安定なヘアピンが得られる。 ＭＲＮＡ転写物の相補的Ｕ−Ａ領域は、鋳型ＤＮＡとの弱い相互作用のみを形成する。 これは、停止したポリメラーゼと相まって、コア酵素が離れて新しいmRNA転写産物を解放するのに十分な不安定性を誘導する。

終了すると、転写のプロセスは完了します。 終止が起こるまでに、原核生物転写物は、これらのプロセスが同時に起こり得るので、コードされたタンパク質の多数のコピーの合成を開始するために 転写、翻訳、さらにはmRNA分解の統一は、これらのプロセスのすべてが同じ5’から3’方向に起こり、原核細胞に膜状の区画化がないために可能である（図3）。 対照的に、真核細胞における核の存在は、同時転写および翻訳を排除する。

図3. 多数のリボソームが同時にポリペプチドにmRNA転写物を翻訳しながら、複数のポリメラーゼは、単一の細菌遺伝子を転写することができます。 このようにして、特定のタンパク質は、細菌細胞中で急速に高濃度に達することができる。

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