Biologie pro Non-Majoři

Výsledky Učení

  • Identifikovat součásti bílkovin

Proteiny jsou jedním z nejvíce bohaté organické molekuly v živých systémech a mají nejrozmanitější škálu funkcí všech makromolekul. Proteiny mohou být strukturální, regulační, kontraktilní nebo ochranné; mohou sloužit při transportu, skladování nebo membránách; nebo mohou být toxiny nebo enzymy. Každá buňka v živém systému může obsahovat tisíce různých proteinů, z nichž každý má jedinečnou funkci. Jejich struktury, stejně jako jejich funkce, se velmi liší. Všechny jsou však polymery aminokyselin, uspořádané v lineární sekvenci.

proteiny mají různé tvary a molekulové hmotnosti; některé proteiny mají kulovitý tvar, zatímco jiné jsou vláknité povahy. Například hemoglobin je globulární protein, ale kolagen v kůži, je vláknitý protein. Tvar proteinu je rozhodující pro jeho funkci. Změny teploty, pH a působení chemických látek může vést k trvalé změny ve tvaru proteinu, což vede ke ztrátě funkce nebo denaturace (bude probráno podrobněji později). Všechny proteiny jsou tvořeny různými uspořádáními stejných 20 druhů aminokyselin.

aminokyseliny jsou monomery, které tvoří proteiny. Každá aminokyselina má stejnou základní strukturu, která se skládá z centrální atom uhlíku vázán na aminoskupiny (–NH2), karboxylová skupina (–COOH), a atom vodíku. Každá aminokyselina má také další variabilní atom nebo skupinu atomů vázaných na centrální atom uhlíku známý jako skupina R. Skupina R je jediný rozdíl ve struktuře mezi 20 aminokyselinami; jinak jsou aminokyseliny identické.

je znázorněna základní molekulární struktura aminokyseliny. Také ukázaly, jsou molekulární struktury alanin, valin, lysin a kyselina asparagová, které se liší pouze ve struktuře skupiny R

Obrázek 1. Aminokyseliny jsou tvořeny centrálním uhlíkem vázaným na aminoskupinu (- NH2), karboxylovou skupinu (–COOH) a atom vodíku. Čtvrtá vazba centrálního uhlíku se liší mezi různými aminokyselinami, jak je vidět v těchto příkladech alaninu, valinu, lysinu a kyseliny asparagové.

chemická povaha skupiny R určuje chemickou povahu aminokyseliny v jejím proteinu (tj.

sekvence a počet aminokyselin nakonec určují tvar, velikost a funkci proteinu. Každá aminokyselina je připojena k jiné aminokyselině kovalentní vazbou, známou jako peptidová vazba, která je tvořena dehydratační reakcí. Karboxylová skupina jedné aminokyseliny a aminoskupina druhé aminokyseliny se kombinují a uvolňují molekulu vody. Výsledná vazba je peptidová vazba.

produkty vytvořené takovou vazbou se nazývají polypeptidy. Zatímco podmínky polypeptid a protein jsou někdy používány zaměnitelně, polypeptid je technicky polymer aminokyselin, vzhledem k tomu, že termín protein se používá pro polypeptid nebo polypeptidy, které v kombinaci dohromady, mají odlišný tvar, a mají jedinečné funkce.

Evoluční Význam Cytochromu c

Cytochromu c je důležitá součást elektronového transportního řetězce, součástí buněčné dýchání, a to je obvykle nalézt v buněčné organely, mitochondrie. Tento protein má hem protetickou skupinu a centrální ion hemu se během přenosu elektronů střídavě redukuje a oxiduje. Protože role tohoto esenciálního proteinu při výrobě buněčné energie je zásadní, během milionů let se velmi málo změnila. Protein sekvenování prokázalo, že existuje značné množství cytochromu c homologie aminokyselinových sekvencí, nebo podobnost mezi různými druhy — jinými slovy, evoluční příbuznost může být hodnocena pomocí měření podobnosti nebo rozdíly mezi různými druhy DNA nebo proteinové sekvence.

vědci zjistili, že lidský cytochrom c obsahuje 104 aminokyselin. Pro každá molekula cytochromu c z různých organismů, které má být sekvenován, aby se datum, 37 tyto amino kyseliny se objevují ve stejné pozici ve všech vzorcích cytochromu c. To znamená, že tam může mít společného předka. Při porovnání lidských a šimpanzích proteinových sekvencí nebyl zjištěn žádný rozdíl v sekvenci. Když byly porovnány lidské a rhesus monkey sekvence, jediný zjištěný rozdíl byl v jedné aminokyselině. V jiném srovnání ukazuje sekvenování člověka s kvasinkami rozdíl ve 44. pozici.

Zkuste To

Přispět!

máte nápad na zlepšení tohoto obsahu? Byli bychom rádi, kdybyste nám přispěli.

zlepšit tuto stránkuučit se více

Napsat komentář

Vaše e-mailová adresa nebude zveřejněna.

More: