Hæmoglobintyperne i hele menneskelivet.
introduktion:
i denne artikel vil jeg kort løbe gennem de forskellige former for hæmoglobin, der findes i et menneske; fra et embryo til en voksen.
lad os først sammenfatte hæmoglobins rolle og struktur.
rolle:
hæmoglobins rolle ligner snarere en lastbilchauffør. Dette skyldes, at hæmoglobin indlæser ilt, transporterer ilt og derefter til sidst aflaster ilt.
den proces, hvormed hæmoglobin belaster ilt, kaldes associerende, og dette forekommer i regioner med høje iltkoncentrationer – lungerne. Her kombineres ilt og hæmoglobin og danner ilthhæmoglobin.
processen, hvor hæmoglobin aflaster ilt, kaldes disassocierende og forekommer i regioner med lave iltkoncentrationer – i væv. Her opdeles ilthhæmoglobin i ilt og hæmoglobin.
derfor kan den reversible reaktion opsummeres ved ligningen:
ilt + hæmoglobin.
struktur:
hæmoglobin er et stort proteinmolekyle foldet omkring fire jernatomer, og det har en Kvartær struktur. En kvaternær struktur er, hvor to eller flere polypeptidkæder går sammen på grund af kemiske bindinger, som kan være Ioniske, kovalente eller hydrogenbindinger.
i tilfælde af hæmoglobin er der fire polypeptidkæder. Hver af disse polypeptidkæder indeholder en hæmgruppe, der er i stand til at binde til et iltmolekyle. Derfor kan fire iltmolekyler transporteres af hvert hæmoglobinmolekyle. I hver røde blodlegeme er der cirka 270 millioner hæmoglobinmolekyler, og derfor kan hver røde blodlegeme bære omkring 1080 millioner iltmolekyler!
typer af hæmoglobin:
der er syv typer hæmoglobinmolekyler i hele et menneskes liv. Fire når du er et embryo, en når du udvikler dig til et foster og derefter som voksen har du to.
Embryonisk Hæmoglobin:
den hyppigst forekommende hæmoglobinform og den højeste andel i et embryo er hæmoglobinkoncentration I (liter 2 liter 2) de fire polypeptidkæder, der udgør denne type hæmoglobin, er to tseta-og to epsilonkæder.
de øvrige tre former for hæmoglobin er til stede ved meget lavere niveauer og er:
- hæmoglobinkoncentration II (L. 2.2) – sammensat af to alfa-og to epsilonkæder.
- hæmoglobin Portland i (lus2 lus2) – består af to tseta og to gamma polypeptider.
- hæmoglobin Portland II (lus2 lus2) – fremstillet af to beta-polypeptidkæder og to beta-polypeptidkæder.
føtal hæmoglobin:
når et embryo udvikler sig til et foster, og de fire typer af embryonale hæmoglobinmolekyler forsvinder, erstattes de af hæmoglobin F (lyr2 lyr2)
denne type hæmoglobin anvendes, fordi det har en større affinitet for ilt end voksen hæmoglobin. Derfor er det voksende foster i stand til at tage sin mors ilt, som er i hendes blodbanen.
hæmoglobin hos voksne:
hæmoglobin f forbliver i barnets blod, indtil det er omkring seks måneder gammelt, og derefter erstattes næsten det hele med voksent hæmoglobin.
de to typer hæmoglobin hos voksne er:
- hæmoglobin A (liter 2 liter 2) – har to alfa – kæder og to beta-kæder
- hæmoglobin A2 (liter 2 liter 2) – har to alfa-polypeptider og to delta-polypeptider.
der er også en lille mængde hæmoglobin F tilbage.
hæmoglobin A er den mest udbredte, da den udgør ca. 97% af den voksne hæmoglobin
Variantformer:
som med alle biologiske stoffer kan mutationer forekomme, og disse mutationer forårsager en ændring i de gener, der koder for hæmoglobin, og der dannes således forskellige former for hæmoglobin. Der er flere hundrede forskellige former for hæmoglobin.
heldigvis forårsager de fleste variantformer af hæmoglobin ringe eller ingen problemer. Hæmoglobin S.
hæmoglobin S har en mindre ændring i kodningen for beta-kæden for voksen hæmoglobin, og dette forårsager seglcelleanæmi.