Die Arten von Hämoglobin während des gesamten menschlichen Lebens.
Einleitung:
In diesem Artikel werde ich kurz durch die verschiedenen Formen von Hämoglobin in einem Menschen laufen; von einem Embryo zu einem Erwachsenen.
Lassen Sie uns zunächst die Rolle und Struktur von Hämoglobin zusammenfassen.
Rolle:
Die Rolle des Hämoglobins ähnelt eher der eines Lieferwagenfahrers. Denn Hämoglobin lädt Sauerstoff, transportiert Sauerstoff und entlädt schließlich Sauerstoff.
Der Prozess, durch den Hämoglobin Sauerstoff lädt, wird Assoziieren genannt, und dies geschieht in Regionen mit hohen Sauerstoffkonzentrationen – der Lunge. Hier verbinden sich Sauerstoff und Hämoglobin zu Oxyhämoglobin.
Der Prozess, bei dem Hämoglobin Sauerstoff entlädt, wird als Dissoziation bezeichnet und tritt in Regionen mit niedrigen Sauerstoffkonzentrationen auf – in Geweben. Hier spaltet sich Oxyhämoglobin wieder in Sauerstoff und Hämoglobin auf.
Daher kann die reversible Reaktion durch die Gleichung zusammengefasst werden:
Sauerstoff + Hämoglobin ⇌ Oxyhämoglobin
Struktur:
Hämoglobin ist ein großes Proteinmolekül, das um vier Eisenatome gefaltet ist und eine quartäre Struktur aufweist. Bei einer quartären Struktur verbinden sich zwei oder mehr Polypeptidketten aufgrund chemischer Bindungen, die ionische, kovalente oder Wasserstoffbrückenbindungen sein können.
Im Fall von Hämoglobin gibt es vier Polypeptidketten. Jede dieser Polypeptidketten enthält eine Häm-Gruppe, die an ein Sauerstoffmolekül binden kann. Daher können von jedem Hämoglobinmolekül vier Sauerstoffmoleküle transportiert werden. In jedem roten Blutkörperchen gibt es ungefähr 270 Millionen Hämoglobinmoleküle und so kann jedes rote Blutkörperchen ungefähr 1080 Millionen Sauerstoffmoleküle tragen!
Arten von Hämoglobin:
Es gibt sieben Arten von Hämoglobinmolekülen während des gesamten Lebens eines Menschen. Vier, wenn Sie ein Embryo sind, einer, wenn Sie sich zu einem Fötus entwickeln, und dann haben Sie als Erwachsener zwei.
Embryonales Hämoglobin:
Die Form von Hämoglobin am häufigsten und in höchsten Anteil in einem Embryo ist Hämoglobin Gower I (ζ2ε2) Die vier Polypeptidketten, die diese Art von Hämoglobin bilden, sind zwei Zeta- und zwei Epsilonketten.
Die anderen drei Formen von Hämoglobin sind in viel niedrigeren Konzentrationen vorhanden und:
- Hämoglobin Gower II (α2ε2) – Bestehend aus zwei Alpha- und zwei Epsilonketten.
- Hämoglobingruppe I (ζ2γ2) – Bestehend aus zwei Zeta- und zwei Gamma-Polypeptiden.
- Hämoglobin Portland II (ζ2β2) – Besteht aus zwei Zeta- und zwei Beta-Polypeptidketten.
Fetales Hämoglobin:
Sobald sich ein Embryo zum Fötus entwickelt und die vier Arten embryonaler Hämoglobinmoleküle verschwinden, werden sie durch Hämoglobin F (α2γ2)
ersetzt Diese Art von Hämoglobin wird verwendet, da es eine größere Affinität zu Sauerstoff aufweist als adultes Hämoglobin. Daher kann der wachsende Fötus den Sauerstoff seiner Mutter aufnehmen, der sich in ihrem Blutkreislauf befindet.
Hämoglobin für Erwachsene:
Hämoglobin F verbleibt im Blut des Kindes, bis es etwa sechs Monate alt ist, und wird dann fast vollständig durch adultes Hämoglobin ersetzt.
Die beiden Typen von adultem Hämoglobin sind:
- Hämoglobin A (α2β2) – Hat zwei Alpha–Ketten und zwei Beta-Ketten
- Hämoglobin A2 (α2δ2) – Hat zwei Alpha-Polypeptide und zwei Delta-Polypeptide.
Es verbleibt auch eine geringe Menge Hämoglobin F.
Hämoglobin A ist am häufigsten, da es etwa 97% des Hämoglobins bei Erwachsenen ausmacht
Variantenformen:
Wie bei allen biologischen Substanzen können Mutationen auftreten, die eine Veränderung der für Hämoglobin kodierenden Gene bewirken, so dass unterschiedliche Formen von Hämoglobin gebildet werden. Es gibt mehrere hundert Varianten von Hämoglobin.
Glücklicherweise verursachen die meisten Varianten von Hämoglobin wenig bis gar keine Probleme. Es gibt jedoch einige wenige, die dies tun; vor allem Hämoglobin S.
Hämoglobin S hat eine leichte Veränderung in der Kodierung für die Beta-Kette im erwachsenen Hämoglobin und dies verursacht Sichelzellenanämie.