the Types of Hemoglobine through Human Life.
Johdanto:
tässä artikkelissa käyn lyhyesti läpi ihmisen eri hemoglobiinimuotoja alkiosta aikuiseen.
kerrataan ensin hemoglobiinin rooli ja rakenne.
rooli:
hemoglobiinin rooli on melko samanlainen kuin jakeluauton kuljettajalla. Tämä johtuu siitä, että hemoglobiini lataa happea, kuljettaa happea ja lopulta purkaa happea.
prosessia, jossa hemoglobiini kuormittaa happea, kutsutaan assosiaatioksi, ja tämä tapahtuu alueilla, joilla on korkeat happipitoisuudet – keuhkoissa. Tässä happi ja hemoglobiini yhdistyvät muodostaen oksihemoglobiinia.
prosessia, jossa hemoglobiini purkaa happea, kutsutaan dissosiaatioksi, ja se tapahtuu alueilla, joilla on alhaiset happipitoisuudet – kudoksissa. Tässä oksihemoglobiini jakautuu takaisin hapeksi ja hemoglobiiniksi.
tästä syystä reversiibeli reaktio voidaan tiivistää yhtälöön:
happi + hemoglobiini ⇌ oksihemoglobiini
rakenne:
hemoglobiini on suuri proteiinimolekyyli, joka on taitettu neljän rauta-atomin ympärille ja sillä on kvaternaarinen rakenne. Kvaternaarisessa rakenteessa kaksi tai useampi polypeptidiketju liittyy yhteen kemiallisten sidosten vuoksi, jotka voivat olla ionisia, kovalenttisia tai vetysidoksia.
hemoglobiinin tapauksessa on neljä polypeptidiketjua. Jokainen näistä polypeptidiketjuista sisältää haem-ryhmän, joka pystyy sitoutumaan yhteen happimolekyyliin. Siksi jokainen hemoglobiinimolekyyli voi kuljettaa neljää happimolekyyliä. Jokaisessa punasolussa on noin 270 miljoonaa hemoglobiinimolekyyliä, joten jokainen punasolu voi kuljettaa noin 1080 miljoonaa happimolekyyliä!
Hemoglobiinityypit:
ihmisen elämän aikana on seitsemän erilaista hemoglobiinimolekyyliä. Neljä kun on alkio, yksi kun kehittyy sikiöksi ja sitten aikuisena on kaksi.
Alkiohemoglobiini:
hemoglobiinin muoto yleisin ja suurin osa alkiossa on hemoglobiini Gower I (ζ2ε2) tämän hemoglobiinityypin muodostavat neljä polypeptidiketjua ovat kaksi zeta-ja kaksi epsilon-ketjua.
muita kolmea hemoglobiinimuotoa esiintyy paljon pienemmillä tasoilla ja:
- hemoglobiini Gower II (α2ε2) – koostuu kahdesta alfa-ja kahdesta epsilon-ketjusta.
- hemoglobiini Portland I (ζ2γ2) – koostuu kahdesta zeta-ja kahdesta gammapolypeptidistä.
- hemoglobiini Portland II (ζ2β2) – koostuu kahdesta zeta-ja kahdesta beetapolypeptidiketjusta.
sikiön hemoglobiini:
kun alkio kehittyy sikiöksi ja neljä alkion hemoglobiinimolekyylityyppiä katoavat, ne korvataan hemoglobiinilla F (α2γ2)
tämän tyyppistä hemoglobiinia käytetään, koska sillä on suurempi affiniteetti Happeen kuin aikuisen hemoglobiinilla. Siksi kasvava sikiö pystyy ottamaan äitinsä happea, joka on hänen verenkierrossaan.
aikuisten hemoglobiini:
hemoglobiini F säilyy lapsen veressä noin kuuden kuukauden ikään asti, minkä jälkeen lähes kaikki siitä korvataan aikuisten hemoglobiinilla.
kaksi aikuisten Hemoglobiinityyppiä ovat:
- hemoglobiini A (α2β2) – jossa on kaksi alfa – ketjua ja kaksi beetaketjua
- hemoglobiini A2 (α2δ2) – on kaksi alfa-polypeptidiä ja kaksi delta-polypeptidiä.
jäljellä on myös pieni määrä hemoglobiini F: ää.
hemoglobiini A on yleisin, sillä se muodostaa noin 97% aikuisten hemoglobiinista
Varianttimuodot:
kuten kaikkien biologisten aineiden kohdalla, mutaatioita voi esiintyä ja nämä mutaatiot aiheuttavat muutoksen hemoglobiinia koodaavissa geeneissä ja näin muodostuu hemoglobiinin variantimuotoja. Hemoglobiinin muunnoksia on useita satoja.
onneksi useimmat hemoglobiinin muunnokset aiheuttavat vain vähän tai ei lainkaan ongelmia. On kuitenkin muutamia harvoja, jotka näin tekevät; huomattavimpana hemoglobiini S.
hemoglobiini s: n beetaketjun koodaus muuttuu hieman aikuisten hemoglobiinissa, mikä aiheuttaa sirppisoluanemiaa.