Résultats d’apprentissage
- Identifier les composants des protéines
Les protéines sont l’une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurelles, régulatrices, contractiles ou protectrices; elles peuvent servir au transport, au stockage ou aux membranes; ou elles peuvent être des toxines ou des enzymes. Chaque cellule d’un système vivant peut contenir des milliers de protéines différentes, chacune ayant une fonction unique. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Ils sont tous, cependant, des polymères d’acides aminés, disposés dans une séquence linéaire.
Les protéines ont des formes et des poids moléculaires différents; certaines protéines sont de forme globulaire alors que d’autres sont de nature fibreuse. Par exemple, l’hémoglobine est une protéine globulaire, mais le collagène, présent dans notre peau, est une protéine fibreuse. La forme des protéines est essentielle à sa fonction. Les changements de température, de pH et d’exposition aux produits chimiques peuvent entraîner des changements permanents dans la forme de la protéine, entraînant une perte de fonction ou une dénaturation (à discuter plus en détail plus loin). Toutes les protéines sont constituées d’arrangements différents des mêmes 20 types d’acides aminés.
Les acides aminés sont les monomères qui composent les protéines. Chaque acide aminé a la même structure fondamentale, qui consiste en un atome de carbone central lié à un groupe amino (–NH2), un groupe carboxyle (–COOH) et un atome d’hydrogène. Chaque acide aminé a également un autre atome ou groupe d’atomes variables liés à l’atome de carbone central connu sous le nom de groupe R. Le groupe R est la seule différence de structure entre les 20 acides aminés; sinon, les acides aminés sont identiques.
Figure 1. Les acides aminés sont constitués d’un carbone central lié à un groupe amino (–NH2), d’un groupe carboxyle (–COOH) et d’un atome d’hydrogène. La quatrième liaison du carbone central varie entre les différents acides aminés, comme on le voit dans ces exemples d’alanine, de valine, de lysine et d’acide aspartique.
La nature chimique du groupe R détermine la nature chimique de l’acide aminé au sein de sa protéine (c’est-à-dire s’il est acide, basique, polaire ou non polaire).
La séquence et le nombre d’acides aminés déterminent finalement la forme, la taille et la fonction d’une protéine. Chaque acide aminé est attaché à un autre acide aminé par une liaison covalente, appelée liaison peptidique, qui est formée par une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amino d’un deuxième acide aminé se combinent, libérant une molécule d’eau. La liaison résultante est la liaison peptidique.
Les produits formés par une telle liaison sont appelés polypeptides. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d’acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés ensemble, ont une forme distincte et ont une fonction unique.
La signification évolutive du cytochrome c
Le cytochrome c est un composant important de la chaîne de transport des électrons, une partie de la respiration cellulaire, et il se trouve normalement dans l’organite cellulaire, la mitochondrie. Cette protéine a un groupe prothétique hémique et l’ion central de l’hème est alternativement réduit et oxydé lors du transfert d’électrons. Parce que le rôle de cette protéine essentielle dans la production d’énergie cellulaire est crucial, elle a très peu changé au cours de millions d’années. Le séquençage des protéines a montré qu’il existe une quantité considérable d’homologie ou de similitude des séquences d’acides aminés du cytochrome c entre différentes espèces — en d’autres termes, la parenté évolutive peut être évaluée en mesurant les similitudes ou les différences entre les séquences d’ADN ou de protéines de diverses espèces.
Les scientifiques ont déterminé que le cytochrome c humain contient 104 acides aminés. Pour chaque molécule de cytochrome c provenant de différents organismes qui a été séquencée à ce jour, 37 de ces acides aminés apparaissent dans la même position dans tous les échantillons de cytochrome c. Cela indique qu’il pourrait y avoir eu un ancêtre commun. En comparant les séquences de protéines humaines et de chimpanzés, aucune différence de séquence n’a été trouvée. Lorsque les séquences de singe humain et de singe rhésus ont été comparées, la seule différence trouvée était dans un acide aminé. Dans une autre comparaison, le séquençage humain/levure montre une différence dans la 44ème position.
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