Les Types d’Hémoglobine Tout Au Long De La Vie Humaine.
Introduction:
Dans cet article, je passerai brièvement en revue les différentes formes d’hémoglobine présentes chez un être humain; de l’embryon à l’adulte.
Tout d’abord, récapitulons le rôle et la structure de l’hémoglobine.
Rôle:
Le rôle de l’hémoglobine est assez similaire à celui d’un chauffeur de camion de livraison. En effet, l’hémoglobine charge l’oxygène, transporte l’oxygène et finalement décharge l’oxygène.
Le processus par lequel l’hémoglobine charge l’oxygène est appelé association, ce qui se produit dans les régions à fortes concentrations d’oxygène – les poumons. Ici, l’oxygène et l’hémoglobine se combinent pour former de l’oxyhémoglobine.
Le processus dans lequel l’hémoglobine décharge l’oxygène est appelé dissociation et se produit dans les régions à faibles concentrations d’oxygène – dans les tissus. Ici, l’oxyhémoglobine se divise en oxygène et en hémoglobine.
Par conséquent, la réaction réversible peut être résumée par l’équation:
Oxygène + Hémoglobine ⇌ Oxyhémoglobine
Structure:
L’hémoglobine est une grosse molécule protéique repliée autour de quatre atomes de fer et elle a une structure quaternaire. Une structure quaternaire est l’endroit où deux chaînes polypeptidiques ou plus se rejoignent en raison de liaisons chimiques qui pourraient être des liaisons ioniques, covalentes ou hydrogène.
Dans le cas de l’hémoglobine, il existe quatre chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes polypeptidiques contient un groupe hème capable de se lier à une molécule d’oxygène. Par conséquent, quatre molécules d’oxygène peuvent être transportées par chaque molécule d’hémoglobine. Dans chaque globule rouge, il y a environ 270 millions de molécules d’hémoglobine et chaque globule rouge peut donc transporter environ 1080 millions de molécules d’oxygène!
Types d’hémoglobine:
Il existe sept types de molécules d’hémoglobine tout au long de la vie d’un être humain. Quatre lorsque vous êtes un embryon, un une fois que vous devenez un fœtus, puis à l’âge adulte, vous en avez deux.
Hémoglobine embryonnaire:
La forme d’hémoglobine la plus fréquente et la plus élevée chez un embryon est l’hémoglobine Gower I (ζ2ε2) Les quatre chaînes polypeptidiques qui composent ce type d’hémoglobine sont deux chaînes zêta et deux chaînes epsilon.
Les trois autres formes d’hémoglobine sont présentes à des niveaux beaucoup plus faibles et sont:
- Hémoglobine Gower II (α2ε2) – Composée de deux chaînes alpha et de deux chaînes epsilon.
- Hémoglobine Portland I (ζ2γ2) – Composée de deux polypeptides zêta et de deux polypeptides gamma.
- Hémoglobine Portland II (ζ2β2) – Composée de deux chaînes polypeptidiques zêta et de deux chaînes polypeptidiques bêta.
Hémoglobine fœtale:
Une fois qu’un embryon se développe en fœtus et que les quatre types de molécules d’hémoglobine embryonnaires disparaissent, elles sont remplacées par de l’hémoglobine F (α2γ2)
Ce type d’hémoglobine est utilisé en raison de sa plus grande affinité pour l’oxygène que l’hémoglobine adulte. Par conséquent, le fœtus en croissance est capable de prendre l’oxygène de sa mère qui se trouve dans sa circulation sanguine.
Hémoglobine adulte:
L’hémoglobine F reste dans le sang de l’enfant jusqu’à l’âge d’environ six mois, puis la quasi-totalité est remplacée par de l’hémoglobine adulte.
Les deux types d’hémoglobine adulte sont:
- Hémoglobine A (α2β2) – Possède deux chaînes alpha et deux chaînes bêta
- Hémoglobine A2 (α2δ2) – Possède deux polypeptides alpha et deux polypeptides delta.
Il reste également une petite quantité d’hémoglobine F.
L’hémoglobine A est la plus répandue car elle représente environ 97 % de l’hémoglobine adulte
Formes variant:
Comme pour toutes les substances biologiques, des mutations peuvent se produire et ces mutations provoquent une modification des gènes codant pour l’hémoglobine et ainsi des formes variantes de l’hémoglobine se forment. Il existe plusieurs centaines de formes variantes d’hémoglobine.
Heureusement, la plupart des formes variantes d’hémoglobine ne causent que peu ou pas de problèmes. Cependant, il y en a quelques-uns qui le font, en particulier l’hémoglobine S.
L’hémoglobine S présente un léger changement dans le codage de la chaîne bêta dans l’hémoglobine adulte, ce qui provoque une anémie falciforme.