J’ai fait une brève apparition sur HuffPostLive mercredi, pour parler du kuru, une forme humaine de maladie de la vache folle » qui se transmet en mangeant du tissu nerveux infecté. C’était pour un segment de l’émission avec des acteurs de We Are What We Are, un nouveau film sur une famille de cannibales, dont l’un succombe à la maladie.
Le Kuru et les autres formes humaines de maladie de la vache folle sont des affections neurodégénératives extrêmement rares, mais elles font parfois la une des journaux lorsque de nouveaux cas sont détectés. Le dernier cas a été signalé plus tôt ce mois-ci – celui d’un homme du New Hampshire qui a contracté la variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (vMCJ) via des instruments neurochirurgicaux contaminés. La même maladie a coûté la vie à 156 Britanniques à la fin des années 1990, qui avaient tous mangé du bœuf infecté. En conséquence, la Commission européenne a imposé une interdiction mondiale du bœuf britannique et le gouvernement britannique a ordonné l’abattage de centaines de milliers de vaches afin de contenir la maladie.
Depuis lors, aucun cas n’est apparu de la consommation de bœuf infecté. Néanmoins, les recherches suggèrent que le kuru, la vMCJ et d’autres maladies apparentées pourraient avoir des périodes d’incubation d’au moins plusieurs décennies, et peut-être jusqu’à 50 ans. Certains chercheurs soutiennent donc que beaucoup plus de personnes pourraient avoir été exposées au bœuf infecté au Royaume-Uni au cours des années 90 et qu’une épidémie de vMCJ pourrait se profiler.
Lisez tout sur le kuru, le cannibalisme et la vMCJ dans cet article que j’ai écrit en 2008…
Le cannibalisme et la mort qui secoue: Une nouvelle forme de la maladie et une possible épidémie
Le clip ci-dessus montre plusieurs victimes d’une maladie appelée kuru. Ils sont – ou plutôt étaient – membres des South Fore, une tribu d’environ 8 000 personnes qui habitent le sous-district d’Okapa de la province des Hautes Terres orientales de Papouasie-Nouvelle-Guinée. Dans les années 1950 et 60, une épidémie de kuru a balayé le front sud, coûtant la vie à plus de 1 000 membres de la tribu. Plus tard, il a été établi que la maladie était transmise par la pratique rituelle du cannibalisme mortuaire de la tribu.
Le mot kuru signifie « secouer la mort » dans la langue antérieure et décrit les symptômes caractéristiques de la maladie. Parce qu’elle affecte principalement le cervelet, une partie du cerveau impliquée dans la coordination des mouvements, les premiers symptômes à se manifester chez les personnes infectées par la maladie seraient généralement une démarche instable et des tremblements. Au fur et à mesure que la maladie progresse, les victimes deviennent incapables de se tenir debout ou de manger et finissent par mourir entre 6 et 12 mois après l’apparition des symptômes.
Le Kuru appartient à une classe de maladies neurodégénératives progressives appelées encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST), qui comprend également la variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (vMCJ) et l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, plus communément appelée maladie de la vache folle). Les EST sont mortelles et infectieuses; chez l’homme, elles sont relativement rares et peuvent survenir sporadiquement, par infection ou à cause de mutations génétiques. Ils sont inhabituels en ce sens que l’agent infectieux qui transmet les maladies est considéré comme une protéine mal repliée. (Par conséquent, les EST sont également appelées maladies à prions, « prion » étant une forme abrégée du terme « particule infectieuse protéique »).
L’ESB est apparue pour la première fois au Royaume-Uni en 1986. Une décennie plus tard, un jeune homme du Wiltshire qui avait mangé du bœuf contaminé est devenu la première victime de la vMCJ. Les responsables de la santé se sont rendu compte que la maladie se propageait parmi les animaux d’élevage en raison de la pratique consistant à les nourrir d’abats. Ils ont averti que des dizaines de milliers de personnes pourraient être en danger et plus de 200 000 bovins ont ensuite été abattus afin d’éviter cela, au détriment de l’économie britannique.
À ce jour, cependant, seulement 156 personnes au Royaume-Uni, et un nombre beaucoup plus faible dans d’autres pays, sont décédées de la vMCJ. Cependant, une étude longitudinale du peuple Fore, publiée il y a 2 ans, suggère que le kuru et les maladies apparentées peuvent avoir une période d’incubation allant jusqu’à 50 ans, ce qui amène certains chercheurs à affirmer que nous pourrions encore faire face à une épidémie de vMCJ. Et le mois dernier, des neurologues ont signalé une maladie à prions non identifiée qui a tué 10 personnes aux États-Unis et en a infecté 6 autres.
L’hypothèse du prion a été proposée par Stanley Prusiner en 1982. Il indique que les EST sont transmises par une forme anormalement pliée de la protéine prion. La forme normale de cette protéine est présente dans toutes les cellules, mais sa fonction reste inconnue. La protéine prion anormale est insoluble et a tendance à s’accumuler en touffes qui donnent au tissu cérébral un aspect caractéristique ressemblant à une éponge (encéphalopathie spongiforme signifie « maladie cérébrale ressemblant à une éponge »). Les touffes provoquent des tremblements et une démarche anormale, car elles rendent les cellules cérébelleuses incapables de conduire correctement les impulsions nerveuses.
On sait maintenant que les amas de protéines prion anormalement repliées peuvent se décomposer en fragments plus petits. Ainsi, si du tissu infecté est consommé, ces fragments agissent comme des « graines », ce qui fait que la protéine normale dans les cellules hôtes adopte la configuration anormale et commence à s’accumuler, dans un processus appelé réaction de nucléation-polymérisation. Les structures proposées des deux formes de protéines prion sont illustrées sur cette figure. La forme pathogène anormale de la protéine prion a une proportion plus élevée de structures appelées feuilles plissées bêta et une proportion plus faible d’hélices alpha que la forme cellulaire normale. On pense que la forme normale de la protéine est convertie en forme anormale par une série de mutations ponctuelles. Des preuves récentes suggèrent que la protéine prion anormale n’est pas elle-même des neurones toxiques, mais plutôt que sa propagation génère un sous-produit toxique.
Des expériences sur des levures ont impliqué des protéines de choc thermique dans la propagation de la graine de prion. Les protéines de choc thermique sont une grande famille de molécules présentes dans toutes les cellules et dans tous les organismes. Leurs concentrations sont augmentées en réponse à des températures élevées, mais elles agissent également comme des « chaperons » qui aident les protéines nouvellement synthétisées à assumer leur structure tridimensionnelle correcte et les empêchent de s’agglutiner. Ainsi, les protéines de choc thermique sont également impliquées dans le démontage des amas de protéines prion anormalement pliées. Dans les cellules de levure avec une forme mutée d’une protéine de choc thermique spécifique, les amas de protéine prion ne sont pas fragmentés et ne sont donc pas transmis lors de la division cellulaire.
Après l’éclosion de kuru parmi les premiers dans les années 1950, les anthropologues culturels ont rapidement établi que la maladie était transmise par la pratique du cannibalisme mortuaire. Lorsqu’un individu est décédé, les parents féminins étaient responsables du démembrement du corps. Ils enlèveraient le cerveau, les bras et les pieds, dépouilleraient le muscle des membres et ouvriraient la poitrine et l’abdomen pour retirer les organes internes. Ceux qui sont morts de kuru étaient hautement considérés comme des sources de nourriture, car ils avaient des couches de graisse qui ressemblaient au porc. Ce sont principalement les femmes Avant qui ont pris part à ce rituel. Souvent, ils nourrissaient des morceaux de cerveau à de jeunes enfants et à des parents âgés. Parmi la tribu, ce sont donc les femmes, les enfants et les personnes âgées qui ont le plus souvent été infectés.
Bien que le cannibalisme du Fore ait été interdit par les autorités australiennes à la fin des années 1950, des cas de kuru ont continué d’apparaître parmi les membres de la tribu. Cela a conduit John Collinge, chef du Département des maladies neurodégénératives de l’UCL, à se rendre en Papouasie-Nouvelle-Guinée pour enquêter. Entre 1996 et 2004, Collinge et son équipe ont recueilli des informations sur les antécédents de vie des membres et des femmes de la tribu Avant, et pendant cette période, ils ont identifié 11 nouveaux cas de kuru. Dans The Lancet, Collinge a conclu que « les périodes d’incubation minimales estimées allaient de 34 à 41 ans periods les périodes d’incubation de l’infection par des prions humains peuvent dépasser 50 ans », et a par la suite réitéré la possibilité d’une épidémie de vMCJ:
Nous ne devons pas oublier que presque toutes les personnes au Royaume-Uni ont été exposées à l’agent responsable de la variante de la MCJ. Il a traversé toute la chaîne alimentaire, pas seulement dans les hamburgers mais dans les gâteaux contenant des gélatines à base de produits carnés. Même les cosmétiques contenaient alors des produits chimiques dérivés du bœuf.
Il est cependant possible que certains membres de la tribu Fore aient continué à pratiquer le cannibalisme après son interdiction. Cela pourrait expliquer les cas apparus au cours de l’étude de Collinge, mais n’empêche pas nécessairement une longue période d’incubation pour kuru. Il serait cependant très difficile de déterminer dans quelle mesure la loi contre le cannibalisme est appliquée par les Australiens. Il est prudent de poursuivre les recherches sur les maladies à prions, car il est possible que nous soyons confrontés à une épidémie de vMCJ. (Une étude publiée en 2007, également dirigée par Collinge, a montré que les symptômes et la pathologie de la maladie à prions sont réversibles.)
Pendant leur séjour au sein de la tribu Fore, Collinge et ses collègues ont collecté des échantillons d’ADN de 10 des 11 nouveaux cas de kuru apparus. L’analyse des échantillons a montré que les 10 individus étaient tous homozygotes pour (i.e. avait deux copies identiques d’un allèle particulier, ou version, du gène prion, ce qui les a peut-être rendus sensibles à l’infection. De même, les 156 victimes britanniques de la vMCJ pourraient, selon Collinge, « représenter une sous-population génétique distincte avec des périodes d’incubation inhabituellement courtes pour l’ESB. »
La maladie à prions nouvellement identifiée, qui a été nommée prionopathie sensible à la protéase (PSPr), a été rapportée par des médecins américains dans les Annals of Neurology. Dans les 11 cas, l’âge moyen d’apparition de la maladie était de 62 ans et sa durée, de l’apparition des symptômes au moment du décès, variait de 10 mois à 5 ans. Contrairement à la plupart des maladies humaines à prions, la perte de la fonction motrice s’était accompagnée d’un déclin cognitif et les autopsies montraient une neuropathologie distinctive.
L’auteur principal Pierluigi Gambetti, chef du Centre national de surveillance de la pathologie de la Maladie à Prions dans l’Ohio, estime que la maladie « existe probablement depuis de nombreuses années, inaperçue. »Le PSPr diffère des autres maladies à prions de plusieurs manières. La maladie tire son nom du fait que la protéine prion isolée des victimes, contrairement à celle d’autres maladies à prions, était sensible à la dégradation par des enzymes appelées protéases. La protéine prion anormale a également été détectée à des concentrations 16 fois plus faibles que dans d’autres maladies à prions.
Gambetti insiste sur le fait que la maladie est probablement causée par des facteurs génétiques et non environnementaux, et qu’il n’est pas nécessaire de s’alarmer. De manière significative, aucune des 10 victimes ne présentait de mutations du gène prion, mais plusieurs d’entre elles avaient des parents proches qui avaient reçu un diagnostic de démence. Ainsi, il semble qu’une mutation ou des mutations en dehors du gène prion puissent générer une pathologie de type prion. C’est le cas dans la maladie d’Alzheimer, dans laquelle il existe des mutations en dehors du gène codant pour la protéine précurseur amyloïde. La nouvelle étude devrait permettre de mieux comprendre la génétique des maladies à prions, et Gambetti mène actuellement des expériences sur des souris pour déterminer comment la nouvelle maladie est transmise.
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