I tipi di emoglobina durante la vita umana.
Introduzione:
In questo articolo ripercorrerò brevemente le varie forme di emoglobina presenti in un essere umano; da un embrione a un adulto.
In primo luogo ricapitoliamo il ruolo e la struttura dell’emoglobina.
Ruolo:
Il ruolo dell’emoglobina è piuttosto simile a quello di un camionista. Questo perché l’emoglobina carica l’ossigeno, trasporta l’ossigeno e infine scarica l’ossigeno.
Il processo con cui l’emoglobina carica l’ossigeno è chiamato associazione, e questo si verifica in regioni di alte concentrazioni di ossigeno – i polmoni. Qui l’ossigeno e l’emoglobina si combinano formando ossiemoglobina.
Il processo in cui l’emoglobina scarica l’ossigeno è chiamato dissociazione e si verifica in regioni con basse concentrazioni di ossigeno – nei tessuti. Qui l’ossiemoglobina si divide in ossigeno ed emoglobina.
Pertanto la reazione reversibile può essere riassunta dall’equazione:
Ossigeno + Emoglobina Oxy Ossiaemoglobina
Struttura:
L’emoglobina è una grande molecola proteica piegata attorno a quattro atomi di ferro e ha una struttura quaternaria. Una struttura quaternaria è dove due o più catene polipeptidiche si uniscono a causa di legami chimici che potrebbero essere legami ionici, covalenti o idrogeno.
Nel caso dell ‘ emoglobina esistono quattro catene polipeptidiche. Ognuna di queste catene polipeptidiche contiene un gruppo eme che è in grado di legarsi a una molecola di ossigeno. Pertanto quattro molecole di ossigeno possono essere trasportate da ciascuna molecola di emoglobina. In ogni globulo rosso ci sono circa 270 milioni di molecole di emoglobina e quindi ogni globulo rosso può trasportare circa 1080 milioni di molecole di ossigeno!
Tipi di emoglobina:
Esistono sette tipi di molecole di emoglobina nel corso della vita di un essere umano. Quattro quando sei un embrione, uno una volta che si sviluppa in un feto e poi come un adulto ne hai due.
Emoglobina embrionale:
La forma di emoglobina più comune e nella più alta proporzione in un embrione è l’emoglobina Gower I (ζ2ε2) Le quattro catene polipeptidiche che compongono questo tipo di emoglobina sono due catene zeta e due epsilon.
Le altre tre forme di emoglobina sono presenti a livelli molto più bassi e sono:
- Emoglobina Gower II (α2ε2) – Composto da due catene alfa e due epsilon.
- Emoglobina Portland I (ζ2γ2) – Composta da due polipeptidi zeta e due gamma.
- Emoglobina Portland II (ζ2β2) – Costituita da due catene zeta e due beta polipeptidiche.
Emoglobina fetale:
Una volta che un embrione si sviluppa in un feto e i quattro tipi di molecole di emoglobina embrionale scompaiono, questi vengono sostituiti dall’Emoglobina F (α2γ2)
Questo tipo di emoglobina viene utilizzato perché ha una maggiore affinità per l’ossigeno rispetto all’emoglobina adulta. Pertanto il feto in crescita è in grado di prendere l’ossigeno della madre che è nel suo sangue.
Emoglobina adulta:
L ‘emoglobina F rimane nel sangue del bambino fino all’ età di circa sei mesi e quindi quasi tutta viene sostituita con l ‘emoglobina nell’ adulto.
I due tipi di emoglobina adulta sono:
- Emoglobina A (α2β2) – Ha due catene alfa e due catene beta
- Emoglobina A2 (α2δ2) – Ha due polipeptidi alfa e due polipeptidi delta.
Rimane anche una piccola quantità di Emoglobina F.
L’emoglobina A è la più diffusa in quanto costituisce circa il 97% dell’emoglobina adulta
Forme varianti:
Come per tutte le sostanze biologiche possono verificarsi mutazioni che causano un cambiamento nei geni che codificano per l ‘ emoglobina e quindi si formano forme varianti di emoglobina. Esistono diverse centinaia di forme varianti di emoglobina.
Per fortuna, la maggior parte delle forme varianti di emoglobina causano poco o nessun problema. Tuttavia, ci sono pochi eletti che lo fanno; in particolare l ‘Emoglobina S.
L’ emoglobina S ha una leggera variazione nella codifica della catena beta nell ‘ emoglobina adulta e questo causa anemia falciforme.