タンパク質は、生体系で最も豊富な有機分子の一つであり、すべての高分子の機能の最も多様な範囲を持っています。 タンパク質は、構造的、調節的、収縮性、または保護的であってもよく、輸送、貯蔵、または膜に作用してもよく、または毒素または酵素であってもよい。 生きているシステムの各細胞はたくさんの異なった蛋白質を、独特な機能とのそれぞれ含んでいるかもしれません。 それらの構造は、それらの機能と同様に、大きく異なる。 しかし、それらはすべて、アミノ酸のポリマーであり、直鎖状に配列されている。
タンパク質は異なる形状と分子量を有し、いくつかのタンパク質は球状であるのに対し、他のタンパク質は本質的に繊維状である。 例えば、ヘモグロビンは球状タンパク質ですが、私たちの皮膚に見られるコラーゲンは繊維状タンパク質です。 蛋白質の形は機能に重大です。 温度、pH、および化学物質への暴露の変化は、タンパク質の形状の永続的な変化をもたらし、機能の喪失または変性をもたらす可能性がある（より詳細 すべての蛋白質は同じ20種類のアミノ酸の異なった整理から成っています。
アミノ酸はタンパク質を構成する単量体である。 各アミノ酸は、アミノ基（−Ｎ Ｈ2）、カルボキシル基（−ＣＯＯＨ）、および水素原子に結合した中心炭素原子からなる同じ基本構造を有する。 すべてのアミノ酸はまた、Ｒ基として知られている中心炭素原子に結合した別の可変原子または原子群を有する。 Rのグループは20のアミノ酸間の構造の唯一の相違です;さもなければ、アミノ酸は同一です。
の構造のみが変化する図1。 アミノ酸は、アミノ基（−Ｎ Ｈ2）、カルボキシル基（−ＣＯＯＨ）、および水素原子に結合した中心炭素からなる。 中心炭素の第四結合は、アラニン、バリン、リジン、およびアスパラギン酸のこれらの例に見られるように、異なるアミノ酸の間で変化する。
R基の化学的性質は、そのタンパク質内のアミノ酸の化学的性質（すなわち、それが酸性、塩基性、極性、または非極性であるかどうか）を決定する。
アミノ酸の配列と数は、最終的にタンパク質の形状、サイズ、および機能を決定します。 各アミノ酸は、脱水反応によって形成されるペプチド結合として知られる共有結合によって別のアミノ酸に結合される。 一つのアミノ酸のカルボキシル基と第二のアミノ酸のアミノ基が結合し、水分子を放出する。 得られた結合はペプチド結合である。
このような結合によって形成される生成物はポリペプチドと呼ばれる。 用語ポリペプチドとタンパク質は、時には交換可能に使用されているが、用語タンパク質は、一緒に結合し、明確な形状を有し、ユニークな機能を有するポリペプチドまたはポリペプチドのために使用されているのに対し、ポリペプチドは、技術的にはアミノ酸のポリマーである。
シトクロムcの進化的意義
シトクロムcは、細胞呼吸の一部である電子輸送鎖の重要な構成要素であり、通常は細胞小器官であるミトコンドリア このタンパク質はヘム補綴基を有し、ヘムの中心イオンは電子移動中に交互に還元され酸化される。 細胞エネルギーの生産におけるこの必須タンパク質の役割は非常に重要であるため、何百万年もの間にほとんど変化していません。 タンパク質配列決定は、異なる種の間でかなりの量のシトクロムcアミノ酸配列の相同性、または類似性があることを示している—言い換えれば、進化の親族は、様々な種のDNAまたはタンパク質配列の間の類似性または相違を測定することによって評価することができる。
科学者たちは、ヒトシトクロムcに104アミノ酸が含まれていることを決定しました。 これまでに配列決定されている異なる生物からの各シトクロムc分子について、これらのアミノ酸の37は、シトクロムcのすべてのサンプルで同じ位 ヒトとチンパンジーの蛋白質配列を比較したところ，配列差は認められなかった。 ヒトとアカゲザルの配列を比較したところ，見つかった単一の違いは一つのアミノ酸にあった。 別の比較では、ヒトと酵母の配列決定は、４ ４番目の位置に差を示す。
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