Resultados da Aprendizagem
- Identificar as partes componentes das proteínas
as Proteínas são um dos mais abundantes moléculas orgânicas em sistemas vivos e têm a mais diversa gama de funções de todas as macromoléculas. As proteínas podem ser estruturais, regulamentares, contrácteis ou protectoras; podem servir no transporte, armazenamento ou membranas; ou podem ser toxinas ou enzimas. Cada célula de um sistema vivo pode conter milhares de proteínas diferentes, cada uma com uma função única. Suas estruturas, como suas funções, variam muito. Eles são todos, no entanto, polímeros de aminoácidos, dispostos em uma sequência linear.
as proteínas têm diferentes formas e pesos moleculares; algumas proteínas são globulares em forma, enquanto outras são fibrosas em natureza. Por exemplo, hemoglobina é uma proteína globular, mas colágeno, encontrado em nossa pele, é uma proteína fibrosa. A forma proteica é fundamental para a sua função. Mudanças na temperatura, pH e exposição a produtos químicos podem levar a mudanças permanentes na forma da proteína, levando a uma perda de função ou desnaturação (a ser discutido mais detalhadamente mais tarde). Todas as proteínas são compostas de diferentes arranjos dos mesmos 20 tipos de aminoácidos.Os aminoácidos são os monómeros que compõem as proteínas. Cada aminoácido tem a mesma estrutura fundamental, que consiste de um átomo de carbono central ligado a um grupo amino (–NH2), um grupo carboxilo (–COOH), e um átomo de hidrogênio. Cada aminoácido também tem outro átomo variável ou grupo de átomos ligados ao átomo de carbono central conhecido como grupo R. O grupo R é a única diferença de estrutura entre os 20 aminoácidos; caso contrário, os aminoácidos são idênticos.
Figura 1. Os aminoácidos são compostos de um carbono central ligado a um grupo amino (- NH2), um grupo carboxilo (–COOH), e um átomo de hidrogênio. A quarta ligação do carbono central varia entre os diferentes aminoácidos, como visto nestes exemplos de alanina, valina, lisina e ácido aspártico.
a natureza química do grupo R determina a natureza química do aminoácido dentro de sua proteína (isto é, se é ácido, básico, polar ou não).
a sequência e o número de aminoácidos finalmente determinam a forma, o tamanho e a função de uma proteína. Cada aminoácido é ligado a outro aminoácido por uma ligação covalente, conhecida como uma ligação peptídica, que é formada por uma reação de desidratação. O grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amino de um segundo aminoácido combinam, libertando uma molécula de água. A ligação resultante é a ligação peptídica.Os produtos formados por tal ligação são denominados polipeptídeos. Enquanto os Termos polipeptídeo e proteína são por vezes usados indistintamente, um polipeptídeo é tecnicamente um polímero de aminoácidos, enquanto o termo proteína é usado para um polipeptídeo ou polipeptídeo que se combinaram, têm uma forma distinta, e têm uma função única.
a significância evolutiva do citocromo c
o citocromo c é um componente importante da cadeia de transporte de electrões, uma parte da respiração celular, e é normalmente encontrada na organela celular, a mitocôndria. Esta proteína tem um grupo protético heme, e o íon central do heme fica alternadamente reduzido e oxidado durante a transferência de elétrons. Porque o papel desta proteína essencial na produção de energia celular é crucial, ela mudou muito pouco ao longo de milhões de anos. A sequenciação de proteínas demonstrou que existe uma quantidade considerável de homologia da sequência de aminoácidos do citocromo c, ou similaridade, entre diferentes espécies — por outras palavras, o parentesco evolutivo pode ser avaliado medindo as semelhanças ou diferenças entre as sequências de ADN ou proteínas de várias espécies.Os cientistas determinaram que o citocromo c humano contém 104 aminoácidos. Para cada citocromo c molécula de diferentes organismos que foi seqüenciado até à data, 37 destes aminoácidos aparecem na mesma posição em todas as amostras de citocromo c. Isto indica que pode ter havido um ancestral comum. Ao comparar as sequências de proteínas humanas e chimpanzés, não foi encontrada qualquer diferença de sequência. Quando as sequências de macacos humanos e rhesus foram comparadas, a única diferença encontrada foi em um aminoácido. Em outra comparação, sequenciamento humano-levedura mostra uma diferença na 44ª posição.
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