Lernergebnisse
- Identifizieren Sie die Bestandteile von Proteinen
Proteine sind eines der am häufigsten vorkommenden organischen Moleküle in lebenden Systemen und haben die unterschiedlichsten Funktionen aller Makromoleküle. Proteine können strukturell, regulatorisch, kontraktil oder schützend sein; Sie können beim Transport, bei der Lagerung oder bei Membranen dienen; oder sie können Toxine oder Enzyme sein. Jede Zelle in einem lebenden System kann Tausende verschiedener Proteine enthalten, von denen jedes eine einzigartige Funktion hat. Ihre Strukturen sind wie ihre Funktionen sehr unterschiedlich. Sie sind jedoch alle Polymere von Aminosäuren, die in einer linearen Sequenz angeordnet sind.
Proteine haben unterschiedliche Formen und Molekulargewichte; Einige Proteine sind kugelförmig, während andere faserig sind. Zum Beispiel ist Hämoglobin ein kugelförmiges Protein, aber Kollagen, das in unserer Haut vorkommt, ist ein faseriges Protein. Die Form des Proteins ist entscheidend für seine Funktion. Änderungen der Temperatur, des pH-Werts und der Exposition gegenüber Chemikalien können zu dauerhaften Veränderungen der Form des Proteins führen, was zu einem Funktionsverlust oder einer Denaturierung führt (auf die später näher eingegangen wird). Alle Proteine bestehen aus verschiedenen Anordnungen der gleichen 20 Arten von Aminosäuren.
Aminosäuren sind die Monomere, aus denen Proteine bestehen. Jede Aminosäure hat die gleiche Grundstruktur, die aus einem zentralen Kohlenstoffatom besteht, das an eine Aminogruppe (–NH2), eine Carboxylgruppe (–COOH) und ein Wasserstoffatom gebunden ist. Jede Aminosäure hat auch ein anderes variables Atom oder eine Gruppe von Atomen, die an das zentrale Kohlenstoffatom gebunden sind, das als R-Gruppe bekannt ist. Die R-Gruppe ist der einzige Strukturunterschied zwischen den 20 Aminosäuren, ansonsten sind die Aminosäuren identisch.
Abbildung 1 variieren. Aminosäuren bestehen aus einem zentralen Kohlenstoff, der an eine Aminogruppe (–NH2), eine Carboxylgruppe (–COOH) und ein Wasserstoffatom gebunden ist. Die vierte Bindung des zentralen Kohlenstoffs variiert zwischen den verschiedenen Aminosäuren, wie in diesen Beispielen von Alanin, Valin, Lysin und Asparaginsäure zu sehen ist.
Die chemische Natur der R-Gruppe bestimmt die chemische Natur der Aminosäure in ihrem Protein (dh ob es sauer, basisch, polar oder unpolar ist).
Die Reihenfolge und Anzahl der Aminosäuren bestimmen letztendlich die Form, Größe und Funktion eines Proteins. Jede Aminosäure ist durch eine kovalente Bindung, die als Peptidbindung bekannt ist und durch eine Dehydratisierungsreaktion gebildet wird, an eine andere Aminosäure gebunden. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure und die Aminogruppe einer zweiten Aminosäure verbinden sich und setzen ein Wassermolekül frei. Die resultierende Bindung ist die Peptidbindung.
Die durch eine solche Verknüpfung gebildeten Produkte werden Polypeptide genannt. Während die Ausdrücke Polypeptid und Protein manchmal austauschbar verwendet werden, ist ein Polypeptid technisch ein Polymer von Aminosäuren, während der Begriff Protein für ein Polypeptid oder Polypeptide verwendet wird, die sich miteinander kombiniert haben, eine unterschiedliche Form haben und eine einzigartige Funktion haben.
Die evolutionäre Bedeutung von Cytochrom c
Cytochrom c ist ein wichtiger Bestandteil der Elektronentransportkette, ein Teil der Zellatmung, und wird normalerweise in der Zellorganelle, den Mitochondrien, gefunden. Dieses Protein hat eine Häm-prothetische Gruppe, und das Zentralion des Häms wird während des Elektronentransfers abwechselnd reduziert und oxidiert. Da die Rolle dieses essentiellen Proteins bei der Produktion von zellulärer Energie entscheidend ist, hat es sich über Millionen von Jahren nur sehr wenig verändert. Die Proteinsequenzierung hat gezeigt, dass es eine beträchtliche Menge an Cytochrom—c-Aminosäuresequenzhomologie oder Ähnlichkeit zwischen verschiedenen Arten gibt – mit anderen Worten, die evolutionäre Verwandtschaft kann durch Messen der Ähnlichkeiten oder Unterschiede zwischen den DNA- oder Proteinsequenzen verschiedener Arten beurteilt werden.
Wissenschaftler haben festgestellt, dass menschliches Cytochrom c 104 Aminosäuren enthält. Für jedes Cytochrom-c-Molekül aus verschiedenen Organismen, das bisher sequenziert wurde, erscheinen 37 dieser Aminosäuren in allen Proben von Cytochrom c an derselben Position. Beim Vergleich der Proteinsequenzen von Mensch und Schimpanse wurde kein Sequenzunterschied festgestellt. Wenn menschliche und Rhesusaffen-Sequenzen verglichen wurden, war der einzige Unterschied in einer Aminosäure. In einem anderen Vergleich zeigt die Sequenzierung von Mensch zu Hefe einen Unterschied in der 44.
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