leerresultaten
- Identificeer de bestanddelen van eiwitten
de Proteã nen zijn één van de overvloedigste organische molecules in het leven systemen en hebben de meest diverse waaier van functies van alle macromoleculen. Eiwitten kunnen structureel, regulerend, contractiel of beschermend zijn; ze kunnen dienen in transport, opslag of membranen; of ze kunnen toxines of enzymen zijn. Elke cel in een levend systeem kan duizenden verschillende eiwitten bevatten, elk met een unieke functie. Hun structuren, net als hun functies, variëren sterk. Het zijn echter allemaal polymeren van aminozuren, gerangschikt in een lineaire volgorde.
eiwitten hebben verschillende vormen en molecuulgewichten; sommige eiwitten zijn bolvormig, andere vezelig van aard. Bijvoorbeeld, hemoglobine is een bolvormig eiwit, maar collageen, gevonden in onze huid, is een vezelig eiwit. Eiwitvorm is cruciaal voor zijn functie. De veranderingen in temperatuur, pH, en blootstelling aan chemische producten kunnen tot permanente veranderingen in de vorm van de proteã ne leiden, leidend tot een verlies van functie of denaturatie (later in meer detail worden besproken). Alle eiwitten bestaan uit verschillende arrangementen van dezelfde 20 soorten aminozuren.
aminozuren zijn de monomeren waaruit eiwitten bestaan. Elk aminozuur heeft dezelfde fundamentele structuur, die bestaat uit een centraal koolstofatoom gebonden aan een aminogroep (–NH2), een carboxylgroep (–COOH), en een waterstofatoom. Elk aminozuur heeft ook een ander veranderlijk atoom of een groep atomen gebonden aan het centrale koolstofatoom dat bekend staat als de R-groep. De R-groep is het enige verschil in structuur tussen de 20 aminozuren; anders zijn de aminozuren identiek.
figuur 1. De aminozuren worden samengesteld uit een centrale koolstof gebonden aan een aminogroep (- NH2), een carboxylgroep (–COOH), en een waterstofatoom. De vierde binding van de centrale koolstof varieert tussen de verschillende aminozuren, zoals gezien in deze voorbeelden van alanine, valine, lysine en asparaginezuur.
de chemische aard van de R-groep bepaalt de chemische aard van het aminozuur in het eiwit (dat wil zeggen of het zuur, basisch, polair of niet-polair is).
de sequentie en het aantal aminozuren bepalen uiteindelijk de vorm, grootte en functie van een eiwit. Elk aminozuur is in bijlage aan een ander aminozuur door een covalente band, als peptideband wordt bekend, die door een dehydratiereactie wordt gevormd. De carboxylgroep van één aminozuur en de aminogroep van een tweede aminozuur combineren, die een watermolecuul vrijgeven. De resulterende binding is de peptide binding.
de producten die door een dergelijke verbinding worden gevormd, worden polypeptiden genoemd. Terwijl de termen polypeptide en de proteã ne soms onderling verwisselbaar worden gebruikt, is een polypeptide technisch een polymeer van aminozuren, terwijl de term proteã ne voor een polypeptide of polypeptiden wordt gebruikt die samen hebben gecombineerd, een verschillende vorm hebben, en een unieke functie hebben.
de evolutionaire Betekenis van cytochroom c
cytochroom c is een belangrijk onderdeel van de elektronentransportketen, een deel van de cellulaire ademhaling, en wordt gewoonlijk aangetroffen in de cellulaire organel, de mitochondrion. Dit eiwit heeft een heemprothetische groep, en het centrale ion van de heem wordt afwisselend verminderd en geoxideerd tijdens elektronenoverdracht. Omdat de rol van dit essentiële eiwit in de productie van cellulaire energie cruciaal is, is het gedurende miljoenen jaren zeer weinig veranderd. Eiwit sequencing heeft aangetoond dat er een aanzienlijke hoeveelheid cytochroom C aminozuursequentie homologie, of gelijkenis, onder verschillende soorten — met andere woorden, evolutionaire verwantschap kan worden beoordeeld door het meten van de overeenkomsten of verschillen tussen DNA of eiwit sequenties van verschillende soorten.
wetenschappers hebben vastgesteld dat humaan cytochroom C 104 aminozuren bevat. Voor elk cytochroom C-molecuul van verschillende organismen die tot op heden zijn gesequenced, verschijnen 37 van deze aminozuren in dezelfde positie in alle steekproeven van cytochroom c. Dit wijst erop dat er een gemeenschappelijke voorouder kan zijn geweest. Bij het vergelijken van de menselijke en chimpansee eiwitsequenties, werd geen sequentieverschil gevonden. Toen de menselijke en de opeenvolgingen van de resusaap werden vergeleken, was het enige verschil gevonden in één aminozuur. In een andere vergelijking, toont het menselijke aan gist het rangschikken een verschil in de 44e positie.
Probeer Het.
Draag Bij!
verbeter deze pagina meer