de soorten hemoglobine gedurende het menselijk leven.
Inleiding:
in dit artikel wordt kort ingegaan op de verschillende vormen van hemoglobine die bij een mens aanwezig zijn, van een embryo tot een VOLWASSENE.
laten we eerst de rol en structuur van hemoglobine samenvatten.
rol:
de rol van hemoglobine is vergelijkbaar met die van een vrachtwagenchauffeur. Dit komt omdat hemoglobine zuurstof laadt, zuurstof transporteert en dan uiteindelijk zuurstof ontlaadt.
het proces waarbij hemoglobine zuurstof laadt wordt geassocieerd genoemd, en dit gebeurt in regio ‘ s met hoge zuurstofconcentraties – de longen. Hier combineren zuurstof en hemoglobine de vorming van oxyhaemoglobine.
het proces waarbij hemoglobine zuurstof ontlaadt, wordt dissociatie genoemd en vindt plaats in regio ‘ s met lage zuurstofconcentraties – in weefsels. Hier splitst oxyhaemoglobine zich terug in zuurstof en hemoglobine.
daarom kan de reversibele reactie worden samengevat met de vergelijking:
zuurstof + hemoglobine Oxy oxyhemoglobine
structuur:
hemoglobine is een groot eiwitmolecuul dat om vier ijzeratomen is gevouwen en een quaternaire structuur heeft. Een quaternaire structuur is waar twee of meer polypeptideketens samenkomen toe te schrijven aan chemische bindingen die Ionische, covalente of waterstofbindingen zouden kunnen zijn.
in het geval van hemoglobine zijn er vier polypeptideketens. Elk van deze polypeptidekettingen bevat een haem-groep die aan één zuurstofmolecuul kan binden. Daarom kunnen vier zuurstofmoleculen door elk hemoglobinemolecuul worden getransporteerd. In elke rode bloedcel zitten ongeveer 270 miljoen hemoglobine moleculen en dus kan elke rode bloedcel ongeveer 1080 miljoen zuurstof moleculen dragen!
soorten hemoglobine:
er zijn zeven soorten hemoglobine moleculen gedurende het leven van een mens. Vier als je een embryo bent, één als je je eenmaal ontwikkelt tot een foetus en dan als een volwassene heb je er twee.
Embryonale Hemoglobine:
de vorm van hemoglobine het vaakst en in het hoogste percentage in een embryo is hemoglobine Gower I (ζ2ε2) de vier polypeptideketens waaruit dit type hemoglobine bestaat, zijn twee zeta-en twee epsilonketens.
de andere drie vormen van hemoglobine komen veel lager voor en zijn:
- hemoglobine Gower II (α2ε2) – bestaat uit twee alfa-en twee epsilonketens.Hemoglobine Portland I (ζ2γ2) – bestaat uit twee zeta-en twee gamma-polypeptiden.Hemoglobine Portland II (ζ2β2) – gemaakt van twee zeta-en twee bèta-polypeptideketens.
foetaal hemoglobine:
zodra een embryo zich tot een foetus ontwikkelt en de vier types embryonale hemoglobinemoleculen verdwijnen, worden deze vervangen door hemoglobine F (α2γ2)
dit type hemoglobine wordt gebruikt omdat het een grotere affiniteit heeft voor zuurstof dan volwassen hemoglobine. Daarom is de groeiende foetus in staat om de zuurstof van zijn moeder die in haar bloedbaan.
volwassen hemoglobine:
hemoglobine F blijft in het bloed van het kind tot het ongeveer zes maanden oud is en daarna wordt bijna alles vervangen door volwassen hemoglobine.
de twee soorten volwassen hemoglobineconcentratie zijn:
- hemoglobine A (α2β2) – heeft twee Alfa – ketens en twee bèta-ketens
- hemoglobine A2 (α2δ2) – heeft twee Alfa-polypeptiden en twee delta-polypeptiden.
er is ook nog een kleine hoeveelheid hemoglobine F over.
hemoglobine A komt het meest voor, aangezien het ongeveer 97% van de volwassen hemoglobine
:
zoals bij alle biologische stoffen kunnen mutaties optreden en deze mutaties veroorzaken een verandering in de genen die voor hemoglobine coderen, waardoor verschillende vormen van hemoglobine worden gevormd. Er zijn enkele honderden verschillende vormen van hemoglobine.
Gelukkig veroorzaken de meeste verschillende vormen van hemoglobine weinig tot geen problemen. Er zijn er echter een paar die dat wel doen; met name hemoglobine S.
hemoglobine S vertoont een lichte verandering in de codering voor de bètaketen bij volwassen hemoglobine, wat sikkelcelanemie veroorzaakt.