Résumé
Des récepteurs alpha 1-adrénergiques d’une lignée de cellules musculaires non fusionnantes (BC3H1) ont été identifiés sur des préparations à cellules intactes et brisées en utilisant l’antagoniste de haute affinité prazosine. Dans les cellules intactes, les études d’équilibre et de cinétique ont donné des valeurs de KD comprises entre 0,07 et 0,12 nM. Le nombre maximal de sites de liaison déterminé par l’analyse Scatchard était d’environ 85,000 +/- 9,000 sites / cellule. Les antagonistes se sont liés aux sites de liaison de la prazosine avec des caractéristiques de Michaelis-Menten, et leur spécificité était typique des récepteurs alpha 1-adrénergiques. Aucune modification significative de la fixation des antagonistes n’a été observée, soit après une perturbation cellulaire, soit en abaissant la température d’incubation à 4 degrés. En revanche, dans les cellules intactes à 37 degrés, les courbes de compétition des agonistes étaient peu profondes avec des coefficients de Hill inférieurs à 1. L’hétérogénéité des sites de liaison de la prazosine vers la (–)-noradrénaline est également apparue dans des expériences de saturation de la prazosine réalisées en l’absence et en présence de cet agoniste. Après la perturbation cellulaire, les valeurs CE50 des courbes de compétition des agonistes ont diminué et les coefficients de Hill étaient proches de 1. Lorsque la température a été abaissée de 37 degrés à 4 degrés, l’affinité pour la (–)-noradrénaline dans les cellules intactes a augmenté considérablement de 10 000 fois et le coefficient de Hill de la courbe de compétition était égal à l’unité. Ce changement d’affinité induit par la température n’était pas si important dans les préparations à cellules brisées (50 fois).