typerna av hemoglobin under hela människans liv.
introduktion:
i den här artikeln kommer jag kort att gå igenom de olika formerna av hemoglobin som finns i en människa; från ett embryo till en vuxen.
Låt oss först sammanfatta hemoglobins roll och struktur.
Roll:
hemoglobinets roll är ganska lik en lastbilschaufför. Detta beror på att hemoglobin laddar syre, transporterar syre och sedan slutligen lossar syre.
processen genom vilken hemoglobin laddar syre kallas associerande, och detta sker i regioner med höga syrekoncentrationer – lungorna. Här syre och hemoglobin kombinera bildar oxyhaemoglobin.
processen där hemoglobin lossar syre kallas disassocierande och förekommer i områden med låga syrekoncentrationer – i vävnader. Här delas oxyhaemoglobin tillbaka till syre och hemoglobin.
därför kan den reversibla reaktionen sammanfattas med ekvationen:
syre + hemoglobin 2 Oxyhaemoglobin
struktur:
hemoglobin är en stor proteinmolekyl som viks runt fyra järnatomer och den har en kvartär struktur. En kvartär struktur är där två eller flera polypeptidkedjor förenas på grund av kemiska bindningar som kan vara Joniska, kovalenta eller vätebindningar.
när det gäller hemoglobin finns det fyra polypeptidkedjor. Var och en av dessa polypeptidkedjor innehåller en hemgrupp som kan binda till en syremolekyl. Därför kan fyra syremolekyler transporteras av varje hemoglobinmolekyl. I varje röd blodcell finns cirka 270 miljoner hemoglobinmolekyler och så kan varje röd blodcell bära cirka 1080 miljoner syremolekyler!
typer av hemoglobin:
det finns sju typer av hemoglobinmolekyler under en människas liv. Fyra när du är ett embryo, en när du utvecklas till ett foster och sedan som vuxen har du två.
Embryonalt Hemoglobin:
hemoglobinformen vanligast och i högsta andel i ett embryo är hemoglobinet Gower i (2st. 2st.) de fyra polypeptidkedjorna som utgör denna typ av hemoglobin är två zeta-och två epsilonkedjor.
de andra tre formerna av hemoglobin finns i mycket lägre nivåer och är:
- Haemoglobin Gower II (2-2) – består av två alfa-och två epsilonkedjor.
- Haemoglobin Portland i (2st.2st. 2st. 2st. 2st. 2st. 2st.) – bestående av två zeta och två gammpolypeptider.
- Haemoglobin Portland II (2ubbi2ubbi2) – Tillverkad av två zeta-och två beta-polypeptidkedjor.
fetalt hemoglobin:
när ett embryo har utvecklats till ett foster och de fyra typerna av embryonala hemoglobinmolekyler försvinner ersätts de med hemoglobin F (sackaros 2,2)
denna typ av hemoglobin används på grund av att det har en större affinitet för syre än vuxet hemoglobin. Därför kan det växande fostret ta sin mors syre som finns i hennes blodomlopp.
hemoglobin hos vuxna:
hemoglobin F förblir i barnets blod tills det är ungefär sex månader gammalt och sedan ersätts nästan allt med hemoglobin hos vuxna.
de två typerna av hemoglobin hos vuxna är:
- hemoglobin A (2ubbi2) – har två alfa-kedjor och två beta-kedjor
- hemoglobin A2 (2ubbi2ubbi2) – har två alfa-polypeptider och två delta-polypeptider.
det finns också en liten mängd hemoglobin F kvar.
hemoglobin A är det vanligaste eftersom det utgör cirka 97% av vuxna hemoglobin
Variantformer:
som med alla biologiska ämnen kan mutationer inträffa och dessa mutationer orsakar en förändring i generna som kodar för hemoglobin och så bildas variantformer av hemoglobin. Det finns flera hundra varianter av hemoglobin.
tack och lov orsakar de flesta variantformer av hemoglobin små eller inga problem. Det finns dock några få utvalda som gör det; framför allt hemoglobin S.
hemoglobin S har en liten förändring i kodningen för betakedjan hos vuxna hemoglobin och detta orsakar sicklecellanemi.