Das Motiv des Amphipathic-Lipid-Packing-Sensors (ALPS) zielt auf das Protein ArfGAP1 an gekrümmten Membranen während der Vesikelbildung im Golgi-Apparat ab. ALPS erkennt spezifisch Lipidpackungsdefekte aufgrund der positiven Krümmung knospender Vesikel. In dieser Arbeit untersuchten wir die mikroskopischen Wechselwirkungen zwischen ALPS und zwei Phospholipidmembranen bei unterschiedlichen Graden der Lipidpackung durch explizite Molekulardynamik (MD). Simulationen wurden in locker gepackten Membranen durchgeführt, die aus einer Mischung von Dioleoylphosphatidylcholin (DOPC) / Dioleoylglycerol (DOG) im Molverhältnis 85:15 bestanden. Einige andere Simulationen wurden in reinem DOPC durchgeführt, bei dem die Lipidpackung enger ist. Wir zeigen, dass das Vorhandensein von DOG Packungsfehler auf Phosphatebene verursacht und dadurch einige Eigenschaften der Doppelschicht modifiziert. Dies führt zu einer höheren Hydratation der Lipidkopfgruppen. Eingebettet in eine Membran mit solchen Defekten zeigt ALPS eine höhere Anpassungsflexibilität als in einer stärker gepackten Membran. Wir schlagen vor, dass die von ALPS erzeugte Lipidpackung einen entropischen Ursprung haben kann und dass ihre Flexibilität ein Schlüsselmerkmal ist.