El motivo Anfipático-Sensor de Empaquetamiento de Lípidos (ALPS) apunta a la proteína ArfGAP1 a membranas curvadas durante la formación de vesículas en el aparato de Golgi. ALPS reconoce específicamente los defectos de empaquetamiento lipídico debido a la curvatura positiva de las vesículas en ciernes. En este trabajo evaluamos las interacciones microscópicas entre ALPS y dos membranas fosfolípidos en diferentes grados de empaquetamiento lipídico mediante dinámica molecular explícita (DM). Se realizaron simulaciones dentro de membranas poco compactas compuestas de una mezcla de dioleoilfosfatidilcolina(DOPC) / dioleoilglicerol (PERRO) en una proporción molar de 85:15. Algunas otras simulaciones se realizaron en DOPC puro para el cual el embalaje lipídico es más apretado. Mostramos que la presencia de PERROS causa defectos de empaque a nivel de fosfato y, por lo tanto, modifica algunas propiedades de la bicapa. Esto conduce a una mayor hidratación de los grupos de cabeza lipídicos. Cuando está incrustado en una membrana con tales defectos, ALPS muestra un mayor grado de flexibilidad conformacional que en una membrana más empaquetada. Proponemos que la detección de empaquetamiento lipídico por los ALPES puede tener un origen entrópico y que su flexibilidad es una característica clave.